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- PDB-1tem: 6 ALPHA HYDROXYMETHYL PENICILLOIC ACID ACYLATED ON THE TEM-1 BETA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tem
タイトル6 ALPHA HYDROXYMETHYL PENICILLOIC ACID ACYLATED ON THE TEM-1 BETA-LACTAMASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素TEM-1 BETA LACTAMASE
キーワードHYDROLASE / ANTIBIOTIC RESISTANCE / TRANSPOSABLE ELEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ALP / Beta-lactamase TEM
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Maveyraud, L. / Massova, I. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of 6Alpha-Hydroxymethylpenicillanate Complexed to the Tem-1 Beta-Lactamase from Escherichia Coli: Evidence on the Mechanism of Action of a Novel Inhibitor Designed by ...タイトル: Crystal Structure of 6Alpha-Hydroxymethylpenicillanate Complexed to the Tem-1 Beta-Lactamase from Escherichia Coli: Evidence on the Mechanism of Action of a Novel Inhibitor Designed by a Computer-Aided Process
著者: Maveyraud, L. / Massova, I. / Birck, C. / Miyashita, K. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1995
タイトル: Design, Synthesis, and Evaluation of a Potent Mechanism-Based Inhibitor for the Tem Beta-Lactamase with Implications for the Enzyme Mechanism
著者: Miyashita, K. / Massova, I. / Taibi, P. / Mobashery, S.
履歴
登録1996年5月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TEM-1 BETA LACTAMASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2332
ポリマ－28,9841
非ポリマー2491
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.100, 63.100, 88.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TEM-1 BETA LACTAMASE


分子量: 28984.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VARIANT V84I, A184V,ACYL-ENZYME COMPLEX / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62593, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-ALP / 2-(1-CARBOXY-2-HYDROXY-ETHYL)-5,5-DIMETHYL-THIAZOLIDINE-4-CARBOXYLIC ACID


分子量: 249.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15NO5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE STRUCTURE DEPOSITED IS AN ACYL-ENZYME COMPLEX, BETWEEN 6ALPHA-HYDROXYMETHYL PENICILLOIC ACID ...THE STRUCTURE DEPOSITED IS AN ACYL-ENZYME COMPLEX, BETWEEN 6ALPHA-HYDROXYMETHYL PENICILLOIC ACID AND THE TEM 1 BETA-LACTAMASE FROM ESCHERICHIA COLI. THE ACYLATED RESIDUE IS SER 70.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.52 %
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Jelsch, C., (1992) J. Mol. Biol., 223, 377.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
260 mMsodium phosphate1drop
310 %satammonium sulfate1drop
460 mMsodium phosphate1reservoir
546 %satammonium sulfate1reservoir
64 %aceton1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 263 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.933
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 17104 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 12.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射
*PLUS
最高解像度: 1.95 Å / 最低解像度: 22 Å / Num. measured all: 42284
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.95 Å / 最低解像度: 2.02 Å / % possible obs: 94.8 % / Num. unique obs: 1524 / Num. measured obs: 3622 / Rmerge(I) obs: 0.076

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
Agrovataデータ収集
CCP4データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.95→8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 -10 %
Rwork0.156 --
obs0.156 16853 -
原子変位パラメータBiso mean: 12.35 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 8 Å / Luzzati sigma a obs: 0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2037 0 15 234 2286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.269
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.98 Å /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 -10 %
Rwork0.183 636 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 12.359 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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