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万見
- PDB-1tbh: H141D mutant of rat liver arginase I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tbh
タイトルH141D mutant of rat liver arginase I
要素Arginase 1
キーワードHYDROLASE / arginase / H141D / binuclear manganese cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of L-arginine import across plasma membrane / Urea cycle / collagen biosynthetic process / mammary gland involution / positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / arginine metabolic process / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / response to selenium ion / response to methylmercury / arginase ...regulation of L-arginine import across plasma membrane / Urea cycle / collagen biosynthetic process / mammary gland involution / positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / arginine metabolic process / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / response to selenium ion / response to methylmercury / arginase / arginine catabolic process to ornithine / arginase activity / urea cycle / response to manganese ion / response to vitamin A / response to steroid hormone / Neutrophil degranulation / response to herbicide / response to zinc ion / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / defense response to protozoan / response to amine / negative regulation of activated T cell proliferation / response to axon injury / response to vitamin E / response to amino acid / maternal process involved in female pregnancy / cellular response to interleukin-4 / response to cadmium ion / negative regulation of T cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / cellular response to dexamethasone stimulus / liver development / female pregnancy / lung development / response to peptide hormone / cellular response to hydrogen peroxide / manganese ion binding / cellular response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / adaptive immune response / response to xenobiotic stimulus / innate immune response / neuronal cell body / extracellular space / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ureohydrolase domain / Arginase / Ureohydrolase, manganese-binding site / Arginase family signature. / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Arginase; Chain A / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Cama, E. / Cox, J.D. / Ash, D.E. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2005
タイトル: Probing the role of the hyper-reactive histidine residue of arginase.
著者: Colleluori, D.M. / Reczkowski, R.S. / Emig, F.A. / Cama, E. / Cox, J.D. / Scolnick, L.R. / Compher, K. / Jude, K. / Han, S. / Viola, R.E. / Christianson, D.W. / Ash, D.E.
履歴
登録2004年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginase 1
B: Arginase 1
C: Arginase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3659
ポリマ－102,0353
非ポリマー3306
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6360 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area34210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.180, 88.180, 103.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Arginase 1 / Liver-type arginase


分子量: 34011.805 Da / 分子数: 3 / 変異: H141D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: ARG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07824, arginase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: bicine, PEG8000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月2日 / 詳細: double focusing mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 19218 / Num. obs: 17265 / % possible obs: 77.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 6.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 62.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→28.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1632112.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 757 4.9 %RANDOM
Rwork0.266 ---
obs0.266 15516 62.8 %-
all-19218 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.321252 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→28.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7182 0 6 57 7245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.772.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 108 4.9 %
Rwork0.357 2085 -
obs--53.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CISPEP2.PARAMCISPEP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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