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万見
- PDB-1t27: THE STRUCTURE OF PITP COMPLEXED TO PHOSPHATIDYLCHOLINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t27
タイトルTHE STRUCTURE OF PITP COMPLEXED TO PHOSPHATIDYLCHOLINE
要素Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform
キーワードLIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


stearic acid binding / phosphatidylcholine transporter activity / phosphatidylcholine transfer activity / phosphatidylinositol transfer activity / fatty-acyl-CoA binding / phospholipid transport / phosphatidylcholine binding / phosphatidylinositol binding / axonogenesis / phospholipid binding ...stearic acid binding / phosphatidylcholine transporter activity / phosphatidylcholine transfer activity / phosphatidylinositol transfer activity / fatty-acyl-CoA binding / phospholipid transport / phosphatidylcholine binding / phosphatidylinositol binding / axonogenesis / phospholipid binding / lipid binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol transfer protein / : / Phosphatidylinositol transfer protein / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yoder, M.D. / Thomas, L.M. / Tremblay, J.M. / Oliver, R.L. / Yarbrough, L.R. / Helmkamp Jr., G.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: STRUCTURE OF A MULTIFUNCTIONAL PROTEIN. MAMMALIAN PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN COMPLEXED WITH PHOSPHATIDYLCHOLINE
著者: Yoder, M.D. / Thomas, L.M. / Tremblay, J.M. / Oliver, R.L. / Yarbrough, L.R. / Helmkamp Jr., G.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: X-RAY ANALYSIS OF CRYSTALS OF RAT PHOSPHATIDYLINOSITOL-TRANSFER PROTEIN WITH BOUND PHOSPHATIDYLCHOLINE
著者: Oliver, R.L. / Tremblay, J.M. / Helmkamp Jr., G.M. / Yarbrough, L.R. / Breakfield, N.W. / Yoder, M.D.
履歴
登録2004年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2004年5月11日ID: 1FVZ
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7432
ポリマ－31,9551
非ポリマー7871
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.914, 73.773, 48.185
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform / PtdIns transfer protein alpha / PtdInsTP / PI-TP-alpha


分子量: 31955.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: PITPN, PITPNA / 器官: brain / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P16446
#2: 化合物 ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE / DOPC


分子量: 787.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, sodium acetate, Tris-HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9791, 0.9794, 0.9500
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月18日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97941
30.951
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 38629 / Num. obs: 38629 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 7.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.2→50 Å / Rmerge(I) obs: 0.081 / % possible all: 67.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→19.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1407892.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 629 5.2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.205 13081 --
obs0.205 12145 85.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.3224 Å2 / ksol: 0.338776 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å20 Å20.99 Å2
2---2.08 Å20 Å2
3----0.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2231 0 54 144 2429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 67 4.6 %
Rwork0.202 1396 -
obs--62.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PCO.PARPCO.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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