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- PDB-1t0k: Joint X-ray and NMR Refinement of Yeast L30e-mRNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t0k
タイトルJoint X-ray and NMR Refinement of Yeast L30e-mRNA complex
要素
  • 5'-R(*G*GP*AP*CP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*AP*UP*GP*GP*UP*C)-3'
  • 5'-R(*GP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*GP*UP*GP*UP*CP*C)-3'
  • 60S ribosomal protein L30
  • Maltose-binding periplasmic protein
キーワードRIBOSOME / Joint NMR and X-ray refinement / Ribosomal Protein L30e / MBP fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-mRNA 5'-splice site binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / carbohydrate transport / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Formation of a pool of free 40S subunits ...pre-mRNA 5'-splice site binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / carbohydrate transport / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Formation of a pool of free 40S subunits / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / rRNA processing / outer membrane-bounded periplasmic space / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / periplasmic space / structural constituent of ribosome / DNA damage response / RNA binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L30/S12 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Ribosomal protein L30/S12 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ribosomal protein L30/YlxQ / Periplasmic binding protein-like II / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / RNA / RNA (> 10) / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Large ribosomal subunit protein eL30
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Chao, J.A. / Williamson, J.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Joint X-Ray and NMR Refinement of the Yeast L30e-mRNA Complex
著者: Chao, J.A. / Williamson, J.R.
履歴
登録2004年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2006年7月25日ID: 1CK5, 1CK8, 1CN8, 1CN9
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年12月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-R(*GP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*GP*UP*GP*UP*CP*C)-3'
D: 5'-R(*G*GP*AP*CP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*AP*UP*GP*GP*UP*C)-3'
A: Maltose-binding periplasmic protein
B: 60S ribosomal protein L30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2565
ポリマ－62,5894
非ポリマー6671
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.006, 136.006, 123.813
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: RNA鎖 5'-R(*GP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*GP*UP*GP*UP*CP*C)-3'


分子量: 4172.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: RNA鎖 5'-R(*G*GP*AP*CP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*AP*UP*GP*GP*UP*C)-3'


分子量: 5216.183 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / Maltodextrin-binding protein / MMBP


分子量: 41770.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MALE, B4034, Z5632, ECS5017 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02928, UniProt: P0AEX9*PLUS
#4: タンパク質 60S ribosomal protein L30 / YL32 / RP73


分子量: 11430.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see remark 400, COMPOUND
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RPL30, RPL32, YGL030W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14120
#5: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Lithium Sulfate, Sodium Cacodylate, Magnesium Chloride, Jeffamine, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Lithium Sulfate11
2Sodium Cacodylate11
3Magnesium Chloride11
4Jeffamine11

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月6日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→26 Å / Num. all: 18636 / Num. obs: 18636 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.24→3.41 Å / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.24→26 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.32 1823 random
Rwork0.261 --
obs0.269 18518 -
all-18518 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.24→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3571 579 45 0 4195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.555
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.645
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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