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- PDB-1szr: A Dimer interface mutant of ornithine decarboxylase reveals struc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1szr
タイトルA Dimer interface mutant of ornithine decarboxylase reveals structure of gem diamine intermediate
要素Ornithine decarboxylase
キーワードLYASE / pyridoxal phosphate / PXP / ODC / ornithine decarboxylase / gem-diamine / carbinolamine / dimer interface / beta-alpha-barrels / greek key
機能・相同性
機能・相同性情報


ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from arginine, via ornithine / ornithine decarboxylase activity / polyamine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 ...Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ORX / Chem-PLG / PYRIDOXINE-5'-PHOSPHATE / Ornithine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Jackson, L.K. / Baldwin, J. / Goldsmith, E.J. / Phillips, M.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Multiple active site conformations revealed by distant site mutation in ornithine decarboxylase
著者: Jackson, L.K. / Baldwin, J. / Akella, R. / Goldsmith, E.J. / Phillips, M.A.
履歴
登録2004年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ornithine decarboxylase
D: Ornithine decarboxylase
A: Ornithine decarboxylase
B: Ornithine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,1858
ポリマ－188,0174
非ポリマー1,1684
水4,684260
1
C: Ornithine decarboxylase
D: Ornithine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5074
ポリマ－94,0092
非ポリマー4982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area29600 Å2
手法PISA
2
A: Ornithine decarboxylase
B: Ornithine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6784
ポリマ－94,0092
非ポリマー6702
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area28690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.468, 152.444, 155.007
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Ornithine decarboxylase / ODC


分子量: 47004.359 Da / 分子数: 4 / 変異: K294A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
生物種: Trypanosoma brucei / 株: brucei / プラスミド: pODC29 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07805, ornithine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PXP / PYRIDOXINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキシン5′-りん酸


分子量: 249.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO6P
#3: 化合物 ChemComp-PLG / N-GLYCINE-[3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YL-METHANE] / N-PYRIDOXYL-GLYCINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 306.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O7P
#4: 化合物 ChemComp-ORX / N~2~-({3-HYDROXY-2-METHYL-5-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]PYRIDIN-4-YL}METHYL)-D-ORNITHINE


分子量: 363.303 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H22N3O7P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Hepes, NaCl, NH4OAc, DTT, glycine, PEG 3350, D-ornithine, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 124 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→35 Å / Num. all: 89699 / Num. obs: 84756 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.558 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 8494 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2TOD with ligands and Lys-294 removed

2tod


解像度: 2.15→35 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 3484 -RANDOM
Rwork0.244 ---
all-87695 --
obs-68038 77.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11057 0 76 260 11393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0078
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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