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- PDB-1svp: SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1svp
タイトルSINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN
要素SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / CHYMOTRYPSIN-LIKE SERINE / MUTANT / COAT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sindbis virus (シンドビスウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lee, S. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Structure / : 1996
タイトル: Identification of a protein binding site on the surface of the alphavirus nucleocapsid and its implication in virus assembly.
著者: Lee, S. / Owen, K.E. / Choi, H.K. / Lee, H. / Lu, G. / Wengler, G. / Brown, D.T. / Rossmann, M.G. / Kuhn, R.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1993
タイトル: Refined Structure of Sindbis Virus Core Protein and Comparison with Other Chymotrypsin-Like Serine Proteinase Structures
著者: Tong, L. / Wengler, G. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / : 1992
タイトル: The Structure Determination of Sindbis Virus Core Protein Using Isomorphous Replacement and Molecular Replacement Averaging between Two Crystal Forms
著者: Tong, L. / Choi, H.-K. / Minor, W. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: Nature / : 1991
タイトル: Structure of Sindbis Virus Core Protein Reveals a Chymotrypsin-Like Serine Proteinase and the Organization of the Virion
著者: Choi, H.K. / Tong, L. / Minor, W. / Dumas, P. / Boege, U. / Rossmann, M.G. / Wengler, G.
履歴
登録1996年3月22日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN
B: SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1222
ポリマ-35,1222
非ポリマー00
2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.000, 56.500, 60.830
Angle α, β, γ (deg.)93.10, 96.73, 94.93
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.999566, 0.003141, -0.029297), (-0.010181, 0.96988, -0.243369), (0.02765, 0.243561, 0.969491)
ベクター: 8.50972, 25.86226, 30.28011)

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要素

#1: タンパク質 SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / SINDBIS VIRUS COAT PROTEIN


分子量: 17560.838 Da / 分子数: 2
断片: MET 106 - ALA 264 OF THE NATIVE SINDBIS CAPSID PROTEIN
変異: DEL(1-105), S215A, INS(S265,A266) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Alphavirus / 解説: T7 RNA POLYMERASE / 遺伝子: SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / プラスミド: PET11A / 遺伝子 (発現宿主): SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Boege, U., (1989) J. Mol. Biol., 208, 79.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 %(w/v)PEG80001reservoir
2100-200 mMTris1reservoir
35-10 mg/mlprotein1drop
44 %(w/v)PEG80001drop
550-100 mMTris1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年10月22日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射冗長度: 2.63 % / Rmerge(I) obs: 0.036

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2→5 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rfree0.279 -
Rwork0.184 -
obs0.184 15488
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2452 0 0 133 2585
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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