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万見
- PDB-1s4v: The 2.0 A crystal structure of the KDEL-tailed cysteine endopepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s4v
タイトルThe 2.0 A crystal structure of the KDEL-tailed cysteine endopeptidase functioning in programmed cell death of Ricinus communis endosperm
要素
  • DVA-LEU-LYS-0QE peptide
  • cysteine endopeptidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / KDEL ER RETENTION SIGNAL / ENDOSPERM / RICINOSOMES / SEED GERMINATION / SENESCENCE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-valyl-N-[(1S)-5-amino-1-(chloroacetyl)pentyl]-L-leucinamide / : / Vignain
類似検索 - 構成要素
生物種Ricinus communis (トウゴマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Than, M.E. / Helm, M. / Simpson, D.J. / Lottspeich, F. / Huber, R. / Gietl, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The 2.0 A crystal structure and substrate specificity of the KDEL-tailed cysteine endopeptidase functioning in programmed cell death of Ricinus communis endosperm.
著者: Than, M.E. / Helm, M. / Simpson, D.J. / Lottspeich, F. / Huber, R. / Gietl, C.
履歴
登録2004年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cysteine endopeptidase
B: cysteine endopeptidase
C: DVA-LEU-LYS-0QE peptide
D: DVA-LEU-LYS-0QE peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0785
ポリマ－49,9824
非ポリマー961
水6,161342
1
A: cysteine endopeptidase
C: DVA-LEU-LYS-0QE peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0873
ポリマ－24,9912
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9860 Å2
手法PISA
2
B: cysteine endopeptidase
D: DVA-LEU-LYS-0QE peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9912
ポリマ－24,9912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.448, 68.162, 163.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cysteine endopeptidase


分子量: 24599.115 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ricinus communis (トウゴマ) / 組織: endosperm / 参照: GenBank: 2944446, UniProt: O65039*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド DVA-LEU-LYS-0QE peptide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 391.956 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ricinus communis (トウゴマ) / 組織: endosperm
参照: D-valyl-N-[(1S)-5-amino-1-(chloroacetyl)pentyl]-L-leucinamide
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE REACTION BETWEEN THE THIOL GROUP OF ACTIVE SITE CYS 26 (CHAINS A AND B) AND DVA-LEU-LYS- ...THE REACTION BETWEEN THE THIOL GROUP OF ACTIVE SITE CYS 26 (CHAINS A AND B) AND DVA-LEU-LYS-CHLOROMETHYL KETONE (CHAINS C AND D) RESULTS IN THE FORMATION OF THE COVALENT BOND BETWEEN THE INHIBITOR AND THE PROTEIN IN WHICH CHLORINE OF CHLOROMETHYLKETONE MOIETY 0QE IS LEAVING.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
解説: THE DIFFRACTION LIMIT OF THE CRYSTAL WAS BEYOND 1.7 A USING ROTATING ANODE X-RAY RADIATION. THE RESOLUTION WAS CUT AT 2.0 A DURING DATA COLLECTION IN ORDER TO PREVENT POTENTIAL SPOT OVERLAP ...解説: THE DIFFRACTION LIMIT OF THE CRYSTAL WAS BEYOND 1.7 A USING ROTATING ANODE X-RAY RADIATION. THE RESOLUTION WAS CUT AT 2.0 A DURING DATA COLLECTION IN ORDER TO PREVENT POTENTIAL SPOT OVERLAP DUE TO HIGH MOSAIC SPREAD AND RELATIVELY LARGE CELL CONSTANTS.
結晶化温度: 291 K / pH: 5.04
詳細: PEG 4000, Li2SO4, pH 5.04, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
19 mg/mlprotein1drop
23 mMMES/NaOH1droppH5.5
31 mMbeta-mercaptoethanol1drop
431 %(w/v)PEG40001reservoir
50.1 Msodium citrate1reservoirpH5.04
60.2 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→24.2 Å / Num. obs: 28159 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / Rsym value: 0.066
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rsym value: 0.137 / % possible all: 89.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 24.4 Å / Num. measured all: 179209 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.3 % / Rmerge(I) obs: 0.137

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CQD

1cqd


解像度: 2→24.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2615176.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1508 5.4 %SHELLS
Rwork0.181 ---
obs0.181 28102 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.16 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.23 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3---4.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3443 0 5 342 3790
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.532.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 160 3.7 %
Rwork0.176 4181 -
obs--93.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1MY_PROTEIN_REP3.PARAMMY_PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MY_CMK.PARAMMY_CMK.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 24.3 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.469
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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