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万見
- PDB-1svn: SAVINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1svn
タイトルSAVINASE
要素SAVINASE (TM)
キーワードSERINE PROTEASE / HYDROLASE / SPORULATION / CALCIUM-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


subtilisin / sporulation resulting in formation of a cellular spore / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related ...Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Subtilisin Savinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus lentus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Betzel, C. / Klupsch, S. / Papendorf, G. / Hastrup, S. / Branner, S. / Wilson, K.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystal structure of the alkaline proteinase Savinase from Bacillus lentus at 1.4 A resolution.
著者: Betzel, C. / Klupsch, S. / Papendorf, G. / Hastrup, S. / Branner, S. / Wilson, K.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of an Alkaline Protease from Bacillus Lentu
著者: Betzel, C. / Dauter, Z. / Dauter, M. / Ingelman, M. / Papendorf, G. / Wilson, K.S. / Branner, S.
履歴
登録1995年9月1日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAVINASE (TM)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7993
ポリマ－26,7181
非ポリマー802
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.470, 64.240, 42.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SAVINASE (TM) / PEPTIDYL PEPTIDE HYDROLASE


分子量: 26718.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus lentus (バクテリア) / 参照: UniProt: P29600, subtilisin
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 18 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
24 %PEG40001drop
30.33 M1dropNaCl
41.5 mM1dropCaCl2
518 mMcitrate1drop
610 %(w/v)PEG40001reservoir
71 M1reservoirNaCl
85 mM1reservoirCaCl2
950 mMcitrate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 1.009, 1.5418
検出器タイプ: CEA FILM / 検出器: FILM / 日付: 1991
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0091
21.54181
反射冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 2.5 Å / Num. obs: 29065 / % possible obs: 77 % / Observed criterion σ(I): 3

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 1.4→10 Å / σ(F): 0 /
反射数%反射
obs29046 77 %
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1880 0 2 160 2042
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0240.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0510.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0540.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.23
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.94
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.25
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1870.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.310.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2050.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor33
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor3020
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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