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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ssx | ||||||
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タイトル | 0.83A resolution crystal structure of alpha-lytic protease at pH 8 | ||||||
要素 | Alpha-lytic protease | ||||||
キーワード | HYDROLASE / a-lytic protease / serine protease / protein folding / protein stability / packing distortion | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Lysobacter enzymogenes (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / REFINEMENT OF 1TAL.PDB / 解像度: 0.83 Å | ||||||
データ登録者 | Fuhrmann, C.N. / Agard, D.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004 タイトル: The 0.83A Resolution Crystal Structure of alpha-Lytic Protease Reveals the Detailed Structure of the Active Site and Identifies a Source of Conformational Strain. 著者: Fuhrmann, C.N. / Kelch, B.A. / Ota, N. / Agard, D.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ssx.cif.gz | 145.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ssx.ent.gz | 116.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ssx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ssx_validation.pdf.gz | 447 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ssx_full_validation.pdf.gz | 450.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ssx_validation.xml.gz | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ssx_validation.cif.gz | 26.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ss/1ssx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ss/1ssx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1talS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19875.131 Da / 分子数: 1 / 断片: Mature protease domain (residues 200-397) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア) 遺伝子: ALPHA-LP / プラスミド: pALP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): D1210 / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 1.3M lithium sulfate, 0.02M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.785 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月7日 詳細: flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing) |
放射 | モノクロメーター: single crystal Si(311) bent monochromator プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.785 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 0.83→10 Å / Num. all: 187431 / Num. obs: 187431 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 28.5 |
反射 シェル | 解像度: 0.83→0.84 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.407 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 9176 / % possible all: 98.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: REFINEMENT OF 1TAL.PDB 開始モデル: PDB ENTRY 1TAL 解像度: 0.83→10 Å / Num. parameters: 19125 / Num. restraintsaints: 20884 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: Hydrogen atoms were included in the refinement as "riding hydrogens", with position and geometry fixed to those values defined by SHELXL-97. Methyl and hydroxyl hydrogens on single-conformer ...詳細: Hydrogen atoms were included in the refinement as "riding hydrogens", with position and geometry fixed to those values defined by SHELXL-97. Methyl and hydroxyl hydrogens on single-conformer sidechains were each positioned at a torsion angle that best satisfied positive difference electron density (using instructions HFIX 137 and HFIX 147, respectively). It should be noted that the length of donor-hydrogen bonds in this structure are likely shorter than their true internuclear distance; these bond lengths are defined by SHELXL-97 parameters. The positions of only four hydrogen atoms were allowed to refine freely: His57 HD1, His57 HE1, Ser214 HG, and Gly193 HN. During the final stages of refinement, geometrical restraints were released for all non-hydrogen atoms in residues with single conformations. See publication for more details.
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 10.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 23 / Occupancy sum hydrogen: 1362.61 / Occupancy sum non hydrogen: 1767.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 0.83→10 Å
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拘束条件 |
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