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- PDB-1sqr: Solution Structure of the 50S Ribosomal Protein L35AE from Pyroco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sqr
タイトルSolution Structure of the 50S Ribosomal Protein L35AE from Pyrococcus furiosus. Northeast Structural Genomics Consortium Target PfR48.
要素50S ribosomal protein L35Ae
キーワードRIBOSOME / PfR48 / AUTOSTRUCTURE / RIBOSOMAL PROTEIN / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / BETA-BARREL / NESG / STRUCTURAL GENOMICS / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit biogenesis / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome
類似検索 - 分子機能
translation elongation factor selb, chain A, domain 4 / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / Ribosomal protein L35Ae signature. / Ribosomal protein L35A / Ribosomal protein L35Ae / Ribosomal protein L35A superfamily / Thrombin, subunit H / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL33
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Snyder, D.A. / Aramini, J.M. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Cort, J.R. / Shastry, R. / Ma, L.C. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. ...Snyder, D.A. / Aramini, J.M. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Cort, J.R. / Shastry, R. / Ma, L.C. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. / Kennedy, M.A. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of the 50S Ribosomal Protein L35AE from Pyrococcus furiosus: Northeast Structural Genomics Consortium Target PfR48
著者: Snyder, D.A. / Aramini, J.M. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Cort, J.R. / Shastry, R. / Ma, L.C. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. / Kennedy, M.A. / Montelione, G.T.
履歴
登録2004年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_related ...database_2 / pdbx_database_related / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L35Ae


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8271
ポリマ-10,8271
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 56structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L35Ae


分子量: 10826.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: RPL35AE, PF1872 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: Q8TZV6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-NOESY (aliphatic), (H)CCH-COSY
1223D 13C-NOESY (aliphatic and aromatic), 13C,1H-HSQC
1324D 13C-separated NOESY
1413D-TOCSYs
154H/D EXCHANGE
1633D 15N-NOESY, backbone TR experiments
171high-resolution/non-constant-time 13C,1H-HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATIC BACKBONE RESONANCE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN. MANUAL SIDE CHAIN ASSIGNMENTS. AUTOMATIC NOESY ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATIC BACKBONE RESONANCE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN. MANUAL SIDE CHAIN ASSIGNMENTS. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS AS WELL AS DISTANCE AND HYDROGEN BOND RESTRAINTS WERE DETERMINED USING AUTOSTRUCTURE. DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE DETERMINED USING HYPER AND TALOS. BACKBONE DIHEDRAL ANGLES FOR RESIDUES 1, 13-20, 26-27, 39-40, 47-51, 54, 63-66 AND 73-79 ARE NOT WELL-DEFINED [S(PHI) + S(PSI) < 1.8] IN THIS SOLUTION NMR STRUCTURE.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.07 MM PfR48 U-15N,13C 20 MM MES, 100 MM NACL, 5 MM CACL2, 10 MM DTT, 0.02% NAN3, PH 6.595% H2O/5% D2O
21.07 MM PfR48 U-15N,13C 20 MM MES, 100 MM NACL, 5 MM CACL2, 10 MM DTT, 0.02% NAN3, PH 6.5100% D2O
30.1 MM PfR48 U-15N,5%-13C 20 MM MES, 100 MM NACL, 5 MM CACL2, 10 MM DTT, 0.02% NAN3, PH 6.595% H2O/5% D2O
40.5 MM PfR48 U-15N 20 MM MES, 100 MM NACL, 5 MM CACL2, 10 MM DTT, 0.02% NAN3, PH 6.595% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA7502
Varian INOVAVarianINOVA6003
Varian UNITYVarianUNITY6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORNIH 2.0.6Schwieters, et al.精密化
VNMR6.1BVariancollection
NMRPipe2.1Delaglio, et al.解析
Sparky3.106Goddardデータ解析
PdbStat3.32Tejero and Montelione構造決定
AutoStructure2.0.0Huang and Montelione精密化
HYPER3.2Tejero and Montelione構造決定
AutoAssign1.9Zimmerman, Moseley and Montelioneデータ解析
TALOS2.1Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1157 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS, 177 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 32 HYDROGEN BOND RESTRAINTS. (14.4 CONSTRAINTS PER ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1157 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS, 177 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 32 HYDROGEN BOND RESTRAINTS. (14.4 CONSTRAINTS PER RESIDUE; 6.1 LONG-RANGE RESTRAINTS PER RESIDUE). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING AUTOSTRUCTURE (XPLOR). THE UNSTRUCTURED 8 RESIDUE C-TERMINAL TAG (LEHHHHHH) WAS INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS BUT IS OMITTED FROM THIS DEPOSITION.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 56 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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