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- PDB-1sqc: SQUALENE-HOPENE-CYCLASE FROM ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sqc
タイトルSQUALENE-HOPENE-CYCLASE FROM ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS
要素SQUALENE-HOPENE CYCLASE
キーワードISOMERASE / MEMBRANE PROTEIN / TERPENOID METABOLISM / SQUALENE TO HOPENE (HOP-22 / 29-ENE) AND DIPLOPTEROL (HOPANE-22-OL)
機能・相同性
機能・相同性情報


squalene-hopanol cyclase / squalene-hopene cyclase / squalene-hopene cyclase activity / triterpenoid biosynthetic process / lipid droplet / lyase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Squalene hopene cyclase / Terpene synthase, conserved site / Terpene synthases signature. / Squalene cyclase, N-terminal / Squalene-hopene cyclase N-terminal domain / Squalene cyclase / Squalene cyclase, C-terminal / Squalene-hopene cyclase C-terminal domain / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 ...Squalene hopene cyclase / Terpene synthase, conserved site / Terpene synthases signature. / Squalene cyclase, N-terminal / Squalene-hopene cyclase N-terminal domain / Squalene cyclase / Squalene cyclase, C-terminal / Squalene-hopene cyclase C-terminal domain / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Squalene--hopene cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Wendt, K.U. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Structure and function of a squalene cyclase.
著者: Wendt, K.U. / Poralla, K. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Analysis of Squalene-Hopene Cyclase from Alicyclobacillus Acidocaldarius
著者: Wendt, K.U. / Feil, C. / Lenhart, A. / Poralla, K. / Schulz, G.E.
履歴
登録1997年9月1日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SQUALENE-HOPENE CYCLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8792
ポリマ－71,6501
非ポリマー2291
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.700, 140.700, 81.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 SQUALENE-HOPENE CYCLASE


分子量: 71650.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
解説: THERMOSTABLE, ACIDOPHILIC / 細胞株: JM105 / 細胞内の位置: MEMBRANE / プラスミド: PKK223-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞株 (発現宿主): JM105 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASMIC MEMBRANE / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12
参照: UniProt: P33247, 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-LDA / LAURYL DIMETHYLAMINE-N-OXIDE


分子量: 229.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H31NO / コメント: LDAO, 可溶化剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: HANGING DROP CONTAINING: 8 MG/ML PROTEIN, 0.3% N-OCTYLTETRAOXYETHYLENE IN 50 MM SODIUM CITRATE, PH 4.8 WITH A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM SODIUM CITRATE, PH 4.8., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
20.3 %(w/v)C8E4(n-octyl-tetraoxyethylene)1drop
350 mMsodium citrate1drop
4100 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年5月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→20 Å / Num. obs: 18914 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 1.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 49
反射
*PLUS
Num. measured all: 53288 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 49 % / Rmerge(I) obs: 0.36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CCP4(AGROVATA)データスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.85→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.0077 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: GROUPED-ATOMS (2 GROUPS P RESIDUE) / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: STANDARD BULK SOLVENT CORRECTION OF X-PLOR 3.851 USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 989 5.2 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.167 18914 85.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å / Luzzati d res low obs: 4 Å / Luzzati sigma a obs: 0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4963 0 16 38 5017
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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