[日本語] English
万見
- PDB-1sq6: Plasmodium falciparum homolog of Uridine phosphorylase/Purine nuc... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sq6
タイトルPlasmodium falciparum homolog of Uridine phosphorylase/Purine nucleoside phosphorylase
要素uridine phosphorylase, putative
キーワードTRANSFERASE / structural genomics / alpha+beta / PSI / Protein Structure Initiative / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium / SGPP
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyrimidine salvage / Pyrimidine catabolism / S-methyl-5'-thioinosine phosphorylase / purine nucleotide catabolic process / uridine catabolic process / inosine catabolic process / S-methyl-5-thioadenosine phosphorylase activity / uridine phosphorylase activity / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase ...Pyrimidine salvage / Pyrimidine catabolism / S-methyl-5'-thioinosine phosphorylase / purine nucleotide catabolic process / uridine catabolic process / inosine catabolic process / S-methyl-5-thioadenosine phosphorylase activity / uridine phosphorylase activity / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine ribonucleoside salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Robien, M.A. / Hol, W.G.J. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structures of Plasmodium falciparum purine nucleoside phosphorylase complexed with sulfate and its natural substrate inosine.
著者: Schnick, C. / Robien, M.A. / Brzozowski, A.M. / Dodson, E.J. / Murshudov, G.N. / Anderson, L. / Luft, J.R. / Mehlin, C. / Hol, W.G. / Brannigan, J.A. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録2004年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS ARE NOT CERTAIN THE BIOLOGICAL UNIT IS A MONOMER.
Remark 999SEQUENCE THE DEPOSITORS NOTE THAT THE ABSENCE OF ELECTRON DENSITY FOR PHE 140 MAY BE DUE TO A ...SEQUENCE THE DEPOSITORS NOTE THAT THE ABSENCE OF ELECTRON DENSITY FOR PHE 140 MAY BE DUE TO A DISORDERED SIDE CHAIN OR ALTERNATIVELY MAY BE DUE TO A UNEXPECTED CLONING ARTIFACT.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3002
ポリマ－28,2041
非ポリマー961
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,79912
ポリマ－169,2226
非ポリマー5766
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
crystal symmetry operation16_455y-2/3,x+2/3,-z+2/31
crystal symmetry operation17_675x-y+4/3,-y+8/3,-z+2/31
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
Buried area20780 Å2
ΔGint-217 kcal/mol
Surface area45850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.087, 95.087, 134.786
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-509-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 uridine phosphorylase, putative


分子量: 28203.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: PlasmoDB chr5.gen_243 / プラスミド: pET14B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21star/DE3 / 参照: UniProt: Q8I3X4, uridine phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG3350, ammonium sulfate, MOPS, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月23日 / 詳細: Double crystal Si(111) 50 micron collimator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→28.26 Å / Num. all: 8025 / Num. obs: 8025 / % possible obs: 69.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rsym value: 0.136 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 215 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 22

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→28.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 10.17 / SU ML: 0.219 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.134 / ESU R Free: 0.347 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26501 354 4.7 %RANDOM
Rwork0.18021 ---
all0.18403 7135 --
obs0.18403 7135 79.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.356 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å2-0.05 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1709 0 5 48 1762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211737
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2691.9762346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9315223
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2793
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.85541112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.28661791
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1566625
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1068555
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.529 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.434 27
Rwork0.263 551
obs-573

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る