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万見
- PDB-1spp: THE CRYSTAL STRUCTURES OF TWO MEMBERS OF THE SPERMADHESIN FAMILY ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1spp
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURES OF TWO MEMBERS OF THE SPERMADHESIN FAMILY REVEAL THE FOLDING OF THE CUB DOMAIN
要素
  • MAJOR SEMINAL PLASMA GLYCOPROTEIN PSP-I
  • MAJOR SEMINAL PLASMA GLYCOPROTEIN PSP-II
キーワードCOMPLEX (SEMINAL PLASMA PROTEIN/SPP) / SEMINAL PLASMA PROTEINS / SPERMADHESINS / CUB DOMAIN ARCHITECTURE / COMPLEX (SEMINAL PLASMA PROTEIN-SPP) / COMPLEX (SEMINAL PLASMA PROTEIN-SPP) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


single fertilization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Spermadhesin / Spermadhesins family signature 1. / Spermadhesins family signature 2. / Spermadhesin, CUB domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Jelly Rolls ...Spermadhesin / Spermadhesins family signature 1. / Spermadhesins family signature 2. / Spermadhesin, CUB domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major seminal plasma glycoprotein PSP-I / Major seminal plasma glycoprotein PSP-II
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Romero, A. / Romao, M.J. / Varela, P.F. / Kolln, I. / Dias, J.M. / Carvalho, A.L. / Sanz, L. / Topfer-Petersen, E. / Calvete, J.J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The crystal structures of two spermadhesins reveal the CUB domain fold.
著者: Romero, A. / Romao, M.J. / Varela, P.F. / Kolln, I. / Dias, J.M. / Carvalho, A.L. / Sanz, L. / Topfer-Petersen, E. / Calvete, J.J.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Boar Seminal Plasma Spermadhesin Psp-I/Psp-II, a Heterodimer of Two Cub Domains
著者: Romero, A. / Varela, P.F. / Sanz, L. / Topfer-Petersen, E. / Calvete, J.J.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: Boar Spermadhesin Psp-II: Location of Posttranslational Modifications, Heterodimer Formation with Psp-I Glycoforms and Effect of Dimerization on the Ligand-Binding Capabilities of the Subunits
著者: Calvete, J.J. / Mann, K. / Schafer, W. / Raida, M. / Sanz, L. / Topfer-Petersen, E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: The Cub Domain. A Widespread Module in Developmentally Regulated Proteins
著者: Bork, P. / Beckmann, G.
履歴
登録1997年6月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR SEMINAL PLASMA GLYCOPROTEIN PSP-I
B: MAJOR SEMINAL PLASMA GLYCOPROTEIN PSP-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6562
ポリマ－24,6562
非ポリマー00
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.370, 96.370, 71.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 MAJOR SEMINAL PLASMA GLYCOPROTEIN PSP-I


分子量: 11997.683 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PLASMA / 組織: SPERM / 参照: UniProt: P35495
#2: タンパク質 MAJOR SEMINAL PLASMA GLYCOPROTEIN PSP-II


分子量: 12658.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PLASMA / 組織: SPERM / 参照: UniProt: P35496
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ANALYSIS OF CDNAS CODING FOR BOAR SEMINAL PLASMA PSP-I AND PSP-II INDICATED THAT THE FULL-LENGTH ...ANALYSIS OF CDNAS CODING FOR BOAR SEMINAL PLASMA PSP-I AND PSP-II INDICATED THAT THE FULL-LENGTH AMINO ACIDS SEQUENCES OF THE PROTEINS CONTAIN 112 AND 116 RESIDUES, RESPECTIVELY. HOWEVER, THE MATURE PSP-I/PSP-II HETERODIMER FORM ISOLATED FROM ITS NATURAL SOURCE, THE BOAR SEMINAL PLASMA, LACKS THE FIRST THREE N-TERMINAL RESIDUES OF THE PSP-I SUBUNIT. THIS WAS CONFIRMED BY N-TERMINAL AMINO ACID SEQUENCES ANALYSIS OF HEXAGONAL AND TRIGONAL CRYSTALLINE PSP-I/PSP-II COMPLEX. THUS THE CRYSTAL STRUCTURE OS PSP-I/PSP-II REPORTED HERE CORRESPONDS TO RESIDUES LEU 4 - GLN 112 AND ALA 1 - TYR 116 OF PSP-I AND PSP-II, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
解説: HEAVY-ATOM DERIVATIVES FOR MIR WERE PREPARED BY USING HEXAGONAL CRYSTALS OF THE PSP-I/PSP-II (CRYSTALS DIFFRACTED UP TO 3.0 A). MIR PHASES WERE CALCULATED USING MLPHARE AFTER SCALING BY ...解説: HEAVY-ATOM DERIVATIVES FOR MIR WERE PREPARED BY USING HEXAGONAL CRYSTALS OF THE PSP-I/PSP-II (CRYSTALS DIFFRACTED UP TO 3.0 A). MIR PHASES WERE CALCULATED USING MLPHARE AFTER SCALING BY SCALEIT. THE MODEL OBTAINED FOR THE HEXAGONAL CRYSTAL FORM WAS USED AS A SEARCH MODEL FOR REFINING THE STRUCTURE IN THE TRIGONAL CRYSTALS TO 2.4 A RESOLUTION BY MOLECULAR REPLACEMENT USING AMORE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 30% (W/V) PEG 2000, 100 MM AMMONIUM ACETATE, PH 6.5. THE INITIAL PROTEIN CONCENTRATION WAS 15 MG/ML
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium phosphate1drop
330 %(w/v)PEG20001reservoir
40.1 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→28.94 Å / Num. obs: 14809 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 45.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 61270
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.265

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
CCP4モデル構築
タンパク質モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(ROTAVATA)データスケーリング
CCP4位相決定
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→8 Å / Data cutoff high absF: 735.54 / Data cutoff low absF: 3.29 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 -10 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 14291 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1688 0 0 79 1767
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.657
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.39
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.195
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.52.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.52.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it33
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 --
Rwork0.331 1647 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAMCSDX.PROTOPHCSD.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1F / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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