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万見
- PDB-1smx: Crystal structure of the S1 domain of RNase E from E. coli (native) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1smx
タイトルCrystal structure of the S1 domain of RNase E from E. coli (native)
要素Ribonuclease E
キーワードHYDROLASE / OB-fold / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / ribonuclease E / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing ...regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / ribonuclease E / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing / mRNA catabolic process / protein complex oligomerization / RNA nuclease activity / RNA processing / RNA endonuclease activity / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / magnesium ion binding / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / Ribonuclease E/G family / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain ...Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / Ribonuclease E/G family / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schubert, M. / Edge, R.E. / Lario, P. / Cook, M.A. / Strynadka, N.C.J. / Mackie, G.A. / McIntosh, L.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural characterization of the RNase E S1 domain and identification of its oligonucleotide-binding and dimerization interfaces.
著者: Schubert, M. / Edge, R.E. / Lario, P. / Cook, M.A. / Strynadka, N.C. / Mackie, G.A. / McIntosh, L.P.
履歴
登録2004年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease E
B: Ribonuclease E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4082
ポリマ－21,4082
非ポリマー00
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.378, 70.378, 87.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease E / RNase E


分子量: 10704.134 Da / 分子数: 2 / 断片: S1 domain (residues 35-125) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: RNE / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P21513, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, sodium cacodylate, sodium acetate, glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月28日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 21123 / Num. obs: 20912 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.76 % / Biso Wilson estimate: 29.2 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 30.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.65 / Rsym value: 0.378 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: Pb derivative structure

解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.833 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23109 1012 4.8 %RANDOM
Rwork0.19854 ---
all0.20009 19874 --
obs0.20009 19874 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20 Å20 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1327 0 0 205 1532
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0211332
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3151.9651798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73632829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0735167
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021503
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02269
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2460.21364
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2840
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2720.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0731.5838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.94821337
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5843494
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5384.5461
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.259 73
Rwork0.245 1310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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