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- PDB-1shl: CASPASE-7 IN COMPLEX WITH FICA ALLOSTERIC INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1shl
タイトルCASPASE-7 IN COMPLEX WITH FICA ALLOSTERIC INHIBITOR
要素Caspase-7
キーワードHYDROLASE / caspase / protease / cysteine protease / allosteric / central-cavity / dimer interface / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein maturation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / cysteine-type peptidase activity / striated muscle cell differentiation / protein catabolic process / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FXN / Caspase-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hardy, J.A. / Lam, J. / Nguyen, J.T. / O'Brien, T. / Wells, J.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Discovery of an allosteric site in the caspases
著者: Hardy, J.A. / Lam, J. / Nguyen, J.T. / O'Brien, T. / Wells, J.A.
履歴
登録2004年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-7
B: Caspase-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7134
ポリマ－56,2362
非ポリマー4772
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area16900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.220, 90.220, 186.621
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNASNASN4AA59 - 1483 - 92
21GLNGLNASNASN4BB59 - 1483 - 92
32VALVALGLNGLN4AA149 - 18493 - 128
42VALVALGLNGLN4BB149 - 18493 - 128
53ASPASPTHRTHR6AA218 - 225152 - 159
63ASPASPTHRTHR6BB218 - 225152 - 159
74SERSERARGARG4AA239 - 271173 - 205
84SERSERARGARG4BB239 - 271173 - 205
95ILEILEGLNGLN4AA288 - 303222 - 237
105ILEILEGLNGLN4BB288 - 303222 - 237

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要素

#1: タンパク質 Caspase-7 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1


分子量: 28118.074 Da / 分子数: 2 / 変異: D192A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: Caspase-7 large and small subunits were co-expressed from two separate plasmids , yielding a large subunit of residues 57-199 and a small subunit of residues 21 0-303 with the addition of ...解説: Caspase-7 large and small subunits were co-expressed from two separate plasmids , yielding a large subunit of residues 57-199 and a small subunit of residues 21 0-303 with the addition of eight amino acids QLHHHHHH.
遺伝子: CASP7, MCH3 / プラスミド: pJH07, pJH08 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P55210, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FXN / 5-FLUORO-1H-INDOLE-2-CARBOXYLIC ACID-(2-MERCAPTO-ETHYL)-AMIDE / FICA / FICA


分子量: 238.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11FN2OS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: citrate, lithium sulfate, sodium chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.8856 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月7日 / 詳細: beamline 9-1 standard
放射モノクロメーター: monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→21.7 Å / Num. obs: 18022 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 75.82 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 7.89
反射 シェル解像度: 3→3.08 Å / 冗長度: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 1286 / Rsym value: 0.46 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
MOSFLMデータ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1K88

1k88


解像度: 3→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 15.338 / SU ML: 0.274 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.611 / ESU R Free: 0.366 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27327 897 5.1 %RANDOM
Rwork0.2211 ---
all0.22362 17536 --
obs0.2236 16639 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.095 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.45 Å21.73 Å20 Å2
2--3.45 Å20 Å2
3----5.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.366 Å0.611 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3164 0 32 0 3196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.964356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.995390
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022414
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.21321
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.162.51967
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.82953159
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2262.51276
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.50351197
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1382medium positional0.460.5
68loose positional0.565
1382medium thermal0.772
68loose thermal3.3410
LS精密化 シェル解像度: 3→3.095 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.325 88
Rwork0.295 1505

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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