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- PDB-1sgh: Moesin FERM domain bound to EBP50 C-terminal peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sgh
タイトルMoesin FERM domain bound to EBP50 C-terminal peptide
要素
  • Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50
  • Moesin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FERM-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


import across plasma membrane / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of lymphocyte migration / glutathione transport / T cell aggregation / dopamine receptor binding / renal phosphate ion absorption / gamma-aminobutyric acid transmembrane transporter activity ...import across plasma membrane / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of lymphocyte migration / glutathione transport / T cell aggregation / dopamine receptor binding / renal phosphate ion absorption / gamma-aminobutyric acid transmembrane transporter activity / gamma-aminobutyric acid import / cerebrospinal fluid circulation / regulation of organelle assembly / negative regulation of sodium ion transport / microvillus assembly / T cell migration / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / positive regulation of monoatomic ion transmembrane transport / bile acid secretion / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / channel activator activity / uropod / stereocilium tip / plasma membrane organization / intracellular phosphate ion homeostasis / cilium organization / immunological synapse formation / gland morphogenesis / myosin II binding / positive regulation of protein localization to early endosome / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / growth factor receptor binding / establishment of Golgi localization / fibroblast migration / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / plasma membrane protein complex / cellular response to testosterone stimulus / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of protein kinase activity / negative regulation of fibroblast migration / establishment of endothelial barrier / chloride channel regulator activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / auditory receptor cell stereocilium organization / nuclear migration / positive regulation of podosome assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / beta-2 adrenergic receptor binding / microvillus membrane / leukocyte cell-cell adhesion / regulation of cell size / leukocyte migration / renal absorption / pseudopodium / Recycling pathway of L1 / microvillus / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of mitotic cell cycle / transport across blood-brain barrier / phosphatase binding / endomembrane system / T cell proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / ruffle / cell adhesion molecule binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / filopodium / protein localization to plasma membrane / cell periphery / morphogenesis of an epithelium / PDZ domain binding / adherens junction / brush border membrane / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / structural constituent of cytoskeleton / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / positive regulation of protein catabolic process / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / double-stranded RNA binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / actin cytoskeleton / apical part of cell / actin binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / vesicle / transmembrane transporter binding / blood microparticle / cytoskeleton / apical plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe ...EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF1 / Moesin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Finnerty, C.M. / Chambers, D. / Ingraffea, J. / Faber, H.R. / Karplus, P.A. / Bretscher, A.
引用ジャーナル: J.Cell.Sci. / 年: 2004
タイトル: The EBP50-moesin interaction involves a binding site regulated by direct masking on the FERM domain
著者: Finnerty, C.M. / Chambers, D. / Ingraffea, J. / Faber, H.R. / Karplus, P.A. / Bretscher, A.
履歴
登録2004年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Moesin
B: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5592
ポリマ－39,5592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.600, 70.500, 62.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Moesin / Membrane-organizing extension spike protein


分子量: 34969.348 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSN / プラスミド: pQE16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P26038
#2: タンパク質・ペプチド Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50 / EBP50 / Na+ / /H+ / exchange regulatory cofactor NHE-RF / NHERF-1 / Regulatory cofactor of Na+ / ...EBP50 / Na+ / /H+ / exchange regulatory cofactor NHE-RF / NHERF-1 / Regulatory cofactor of Na+ / /H+ / exchanger / Sodium-hydrogen exchanger regulatory factor 1 / Solute carrier family 9 isoform 3 regulatory factor 1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 4589.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: this sequence ocurrs naturally in humans / 参照: UniProt: O14745

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris, PEG 4000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.943 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月4日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→11.07 Å / Num. all: 6801 / Num. obs: 6801 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 104 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 969 / Rsym value: 0.343 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EF1

1ef1


解像度: 3.5→11.07 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: As noted by Finnerty et al. in the primary citation of this structure, a model for the bound peptide was not included in the refinement due to the very low resolution of the analysis. ...詳細: As noted by Finnerty et al. in the primary citation of this structure, a model for the bound peptide was not included in the refinement due to the very low resolution of the analysis. However, as part of the structure interpretation, a 38-residue peptide had been approximately modeled into the difference electron density that corresponds to the bound peptide. To maximize the value of this coordinate set, the CA coordinates of the approximately modeled peptide are included in this PDB deposition with an occupancy of zero.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.401 585 10 %Random
Rwork0.338 ---
all-6801 --
obs-6801 99 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -3Baniso -2
1--69 Å2-22 Å2-
2---38 Å2
3--31 Å2-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→11.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2482 0 0 0 2482
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.75
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.61 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.631 46
Rwork0.449 603

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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