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万見
- PDB-1sfc: NEURONAL SYNAPTIC FUSION COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sfc
タイトルNEURONAL SYNAPTIC FUSION COMPLEX
要素
  • (PROTEIN (SNAP- ...) x 2
  • PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
  • PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / MEMBRANE FUSION PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex ...exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / zymogen granule membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / regulation of establishment of protein localization / ribbon synapse / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / eosinophil degranulation / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / chloride channel inhibitor activity / vesicle fusion / regulation of vesicle-mediated transport / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / LGI-ADAM interactions / Clathrin-mediated endocytosis / actomyosin / positive regulation of intracellular protein transport / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / neurotransmitter secretion / ATP-dependent protein binding / neuron projection terminus / protein localization to membrane / syntaxin binding / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / associative learning / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / postsynaptic cytosol / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / voltage-gated potassium channel activity / long-term memory / calcium channel inhibitor activity / axonal growth cone / response to glucose / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / endomembrane system / cytoplasmic vesicle membrane / axonogenesis / SNARE binding / acrosomal vesicle / secretory granule / filopodium / establishment of localization in cell / locomotory behavior / intracellular protein transport / trans-Golgi network
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
STRONTIUM ION / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sutton, R.B. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a SNARE complex involved in synaptic exocytosis at 2.4 A resolution.
著者: Sutton, R.B. / Fasshauer, D. / Jahn, R. / Brunger, A.T.
履歴
登録1998年8月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32013年10月23日Group: Derived calculations
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
B: PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
C: PROTEIN (SNAP-25B)
D: PROTEIN (SNAP-25B)
E: PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
F: PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
G: PROTEIN (SNAP-25B)
H: PROTEIN (SNAP-25B)
I: PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
J: PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
K: PROTEIN (SNAP-25B)
L: PROTEIN (SNAP-25B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,94532
ポリマ－118,97912
非ポリマー1,96620
水34219
1
A: PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
B: PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
C: PROTEIN (SNAP-25B)
D: PROTEIN (SNAP-25B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,42212
ポリマ－39,6604
非ポリマー7628
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13520 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area15000 Å2
手法PISA
2
E: PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
F: PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
G: PROTEIN (SNAP-25B)
H: PROTEIN (SNAP-25B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,33411
ポリマ－39,6604
非ポリマー6747
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13530 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area14560 Å2
手法PISA
3
I: PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2)
J: PROTEIN (SYNTAXIN 1A)
K: PROTEIN (SNAP-25B)
L: PROTEIN (SNAP-25B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1899
ポリマ－39,6604
非ポリマー5305
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13280 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.715, 111.071, 198.844
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 AEIBFJ

#1: タンパク質 PROTEIN (SYNAPTOBREVIN 2) / VAMP 2


分子量: 10530.938 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEOLYTICALLY PROTECTED FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: NEURON / プラスミド: PET28-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 PROTEIN (SYNTAXIN 1A)


分子量: 9603.944 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEOLYTICALLY PROTECTED FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: NEURON / プラスミド: PET28-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851

-
PROTEIN (SNAP- ... , 2種, 6分子 CGKDHL

#3: タンパク質 PROTEIN (SNAP-25B)


分子量: 9662.756 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEOLYTICALLY PROTECTED FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ISOFORM SNAP-25'B' / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: NEURON / プラスミド: PET28-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 PROTEIN (SNAP-25B)


分子量: 9861.957 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEOLYTICALLY PROTECTED FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ISOFORM SNAP-25'B' / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: NEURON / プラスミド: PET28-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881

-
非ポリマー , 3種, 39分子

#5: 化合物
ChemComp-SR / STRONTIUM ION / ストロンチウムジカチオン


分子量: 87.620 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sr
#6: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 %
結晶化pH: 7
詳細: 35% MPD, 5% PEG350(MME), 25MM TRIS PH 7.0,. 70MM SRCL2, 250MM UREA, 7MM SARKOSYL
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 29 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
135 %(v/v)MPD1reservoir
25 %(v/v)PEG350 MME1reservoir
325 mMTris-HCl1reservoir
470 mM1reservoirSrCl2
5250 mMurea1reservoir
624.5 %(v/v)MPD1drop
73.5 %(v/v)PEG350 MME1drop
817.5 mMTris1drop
949 mM1dropSrCl2
10175 mMurea1drop
113.75 mMSarkosyl1drop
1210 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 1.0332,0.9797,1.0688,0.9801,0.9795,0.9800
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年5月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.03321
20.97971
31.06881
40.98011
50.97951
60.981
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 42980 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 10 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 7.6 / Rsym value: 0.309 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 309408 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Rmerge(I) obs: 0.329

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
d*TREKデータ削減
DENZOデータ削減
d*TREKデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.4→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high rms absF: 5215518.75 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 7990 9.8 %RANDOM
Rwork0.265 ---
obs0.265 81606 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.46 Å2 / ksol: 0.386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å20 Å20 Å2
2--8.86 Å20 Å2
3----10.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7017 0 69 19 7105
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.212.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 1338 9.9 %
Rwork0.337 12128 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PAR_SR.PROTOPSR.PRO
X-RAY DIFFRACTION3MPD.PARMPD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.367 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.337

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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