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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sev
タイトルMature and translocatable forms of glyoxysomal malate dehydrogenase have different activities and stabilities but similar crystal structures
要素Malate dehydrogenase, glyoxysomal precursor
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxysome / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / glyoxylate cycle / tricarboxylic acid cycle
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malate dehydrogenase, glyoxysomal
類似検索 - 構成要素
生物種Citrullus lanatus (スイカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Cox, B.R. / Chit, M.M. / Weaver, T.M. / Bailey, J. / Gietl, C. / Bell, E. / Banaszak, L.J.
引用ジャーナル: Febs J. / : 2005
タイトル: Organelle and translocatable forms of glyoxysomal malate dehydrogenase. The effect of the N-terminal presequence
著者: Cox, B.R. / Chit, M.M. / Weaver, T.M. / Bailey, J. / Gietl, C. / Bell, E. / Banaszak, L.J.
履歴
登録2004年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate dehydrogenase, glyoxysomal precursor
B: Malate dehydrogenase, glyoxysomal precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0172
ポリマ-77,0172
非ポリマー00
5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area23470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.800, 96.800, 213.318
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Malate dehydrogenase, glyoxysomal precursor


分子量: 38508.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Citrullus lanatus (スイカ) / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P19446, malate dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: PEG 800, Sodium citrate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月28日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator #1 high-resolution double-crystal sagittal focusing. Rosenbaum-rock monochromator #2 double crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4MDH
解像度: 2.55→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2577 1674 -RANDOM
Rwork0.2071 ---
all0.21 33912 --
obs0.21 33912 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.7625 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å20 Å2
2---0.54 Å20 Å2
3---1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4620 0 0 293 4913

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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