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- PDB-1sen: Endoplasmic reticulum protein Rp19 O95881 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sen
タイトルEndoplasmic reticulum protein Rp19 O95881
要素Thioredoxin-like protein p19
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Endoplasmic reticulum / Rp19 / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase (glutathione) / protein-disulfide reductase (glutathione) activity / protein-disulfide reductase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
ERp19 / : / Thioredoxin-like / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...ERp19 / : / Thioredoxin-like / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Thioredoxin domain-containing protein 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.199 Å
データ登録者Liu, Z.-J. / Chen, L. / Tempel, W. / Shah, A. / Lee, D. / Dailey, T.A. / Mayer, M.R. / Rose, J.P. / Richardson, D.C. / Richardson, J.S. ...Liu, Z.-J. / Chen, L. / Tempel, W. / Shah, A. / Lee, D. / Dailey, T.A. / Mayer, M.R. / Rose, J.P. / Richardson, D.C. / Richardson, J.S. / Dailey, H.A. / Wang, B.-C. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 1997
タイトル: Refinement of Macromolecular Structures by the Maximum-Likelihood Method
著者: Murshudov, G.N. / Vagin, A.A. / Dodson, E.J.
#2: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 1999
タイトル: Automated MAD and MIR structure solution
著者: Terwilliger, T.C. / Berendzen, J.
#3: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2000
タイトル: Maximum likelihood density modification
著者: Terwilliger, T.C.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Automated protein model building combined with iterative structure refinement
著者: Perrakis, A. / Morris, R. / Lamzin, V.S.
履歴
登録2004年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin-like protein p19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8016
ポリマ－18,3041
非ポリマー4975
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.986, 50.556, 59.386
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin-like protein p19 / Endoplasmic reticulum protein ERp19


分子量: 18304.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: The protein was cloned, expressed and purified by the SECSG human protein production group (T.A. Dailey, M. Mayer) under the direction of H.A. Dailey.
遺伝子: TLP19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95881
#2: 化合物 ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: modified batch crystallization / pH: 7
詳細: 12% PEG 4000, 100mM Na Hepes, 100mM NaCl, pH 7.0, modified batch crystallization, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.199→38.633 Å / Num. all: 42206 / Num. obs: 42206 / Observed criterion σ(I): -3

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位相決定

位相決定手法: 多重同系置換
Phasing dmFOM : 0.53 / FOM acentric: 0.51 / FOM centric: 0.6 / 反射: 7438 / Reflection acentric: 6336 / Reflection centric: 1102
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
6-19.1680.770.770.74418264154
3.8-60.80.80.781209948261
3-3.80.720.720.7114821240242
2.6-30.560.570.5314511257194
2.3-2.60.290.290.2822111996215
2.1-2.30.170.160.2266763136
Phasing MIR解像度: 2.5→20 Å / FOM: 0.33 / 反射: 5250
Phasing MIR shell
解像度 (Å)FOM反射
8.52-200.32303
5.54-8.520.38450
4.38-5.540.35568
3.74-4.380.34653
3.31-3.740.33734
3-3.310.34789
2.77-30.35847
2.58-2.770.27906

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMACrefmac_5.1.24精密化
SOLVE2.03位相決定
RESOLVE2.03位相決定
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.199→38.633 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / SU R Cruickshank DPI: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1835 2115 5.011 %random
Rwork0.1616 ---
all0.163 42206 --
obs-42206 --
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.564 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.069 Å20 Å20 Å2
2--0.077 Å20 Å2
3----0.008 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.199→38.633 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1067 0 6 97 1170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.0211102
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d5.5385138
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9762682
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.5562420
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.77731104
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.473390
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0960.2156
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_restr0.0080.02848
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.0610.274
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.0680.25
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd5.5385138
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3080.2773
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.199-1.23030.275870.23314053404
1.23-1.26390.215930.20219813366
1.264-1.30050.21440.17424533223
1.301-1.34050.1911430.14428433152
1.341-1.38440.1551280.12628093046
1.384-1.43290.1561560.12227292979
1.433-1.4870.1291270.11626582871
1.487-1.54760.1331440.10925342733
1.548-1.61630.1441390.11324652665
1.616-1.6950.1291210.11923802551
1.695-1.78650.153910.13922972415
1.787-1.89460.1971250.15121412300
1.895-2.02510.1491010.1620332158
2.025-2.18690.1961080.16519042021
2.187-2.39480.172860.16917681865
2.395-2.67620.2281010.19615971706
2.676-3.08770.232840.19914301516
3.088-3.77570.169620.16912261298
3.776-5.31430.184500.1639371027
5.314-38.63340.327250.26501623

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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