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- PDB-1s7u: Crystal structures of the murine class I major histocompatibility... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s7u
タイトルCrystal structures of the murine class I major histocompatibility complex H-2Db in complex with LCMV-derived gp33 index peptide and three of its escape variants
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • Glycoprotein 9-residue peptide
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / LCMV / MHC class I / immune escape
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of immune response / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / learning or memory / host cell endoplasmic reticulum membrane / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / protein-containing complex binding / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin ...Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Velloso, L.M. / Michaelsson, J. / Ljunggren, H.G. / Schneider, G. / Achour, A.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2004
タイトル: Determination of structural principles underlying three different modes of lymphocytic choriomeningitis virus escape from CTL recognition.
著者: Velloso, L.M. / Michaelsson, J. / Ljunggren, H.G. / Schneider, G. / Achour, A.
履歴
登録2004年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999SEQUENCE THE CYSTEINE IN THE ORIGINAL SEQUENCE IS REPLACED INTENTIONALLY BY A METHIONINE TO AVOID ...SEQUENCE THE CYSTEINE IN THE ORIGINAL SEQUENCE IS REPLACED INTENTIONALLY BY A METHIONINE TO AVOID OXIDATION OF THE PEPTIDE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Glycoprotein 9-residue peptide
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Glycoprotein 9-residue peptide
G: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: Glycoprotein 9-residue peptide
J: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
K: Beta-2-microglobulin
L: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,79512
ポリマ－204,79512
非ポリマー00
水18,3031016
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1993
ポリマ－51,1993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19750 Å2
手法PISA
2
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1993
ポリマ－51,1993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
3
G: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1993
ポリマ－51,1993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19490 Å2
手法PISA
4
J: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
K: Beta-2-microglobulin
L: Glycoprotein 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1993
ポリマ－51,1993
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.389, 123.343, 99.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
31G
41J
12B
22E
32H
42K
13C
23F
33I
43L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYTRPTRPAA1 - 2741 - 274
21GLYGLYTRPTRPDD1 - 2741 - 274
31GLYGLYTRPTRPGG1 - 2741 - 274
41PROPROTRPTRPJJ2 - 2742 - 274
12ILEILEMETMETBB1 - 991 - 99
22ILEILEMETMETEE1 - 991 - 99
32ILEILEMETMETHH1 - 991 - 99
42ILEILEMETMETKK1 - 991 - 99
13LYSLYSMETMETCC1 - 91 - 9
23LYSLYSMETMETFF1 - 91 - 9
33LYSLYSMETMETII1 - 91 - 9
43LYSLYSMETMETLL1 - 91 - 9

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2DB


分子量: 38449.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / プラスミド: PET-3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質
Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2M / プラスミド: PET-3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド
Glycoprotein 9-residue peptide


分子量: 1045.232 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized, the sequence of the peptide is naturally found in Lymphocytic choriomeningitis virus
参照: UniProt: P07399
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1016 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Ammonium sulfate, Tris , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月24日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→72.7 Å / Num. all: 109867 / Num. obs: 108769 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.2→2.42 Å / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1N5A

1n5a


解像度: 2.2→72.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 6.285 / SU ML: 0.158 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.214 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26222 5426 5 %RANDOM
Rwork0.21327 ---
obs0.21569 103314 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.562 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.49 Å20 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→72.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12577 0 0 1016 13593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02112963
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.9317596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.784325925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3351517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214443
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022765
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.22484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2340.212958
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.27957
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2769
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2760.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6061.57639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.148212321
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.36835324
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3274.55275
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A4229medium positional0.510.5
12D4229medium positional0.510.5
13G4229medium positional0.580.5
14J4229medium positional0.420.5
21B1527medium positional0.480.5
22E1527medium positional0.330.5
23H1527medium positional0.420.5
24K1527medium positional0.370.5
31C137medium positional0.590.5
32F137medium positional0.70.5
33I137medium positional0.850.5
34L137medium positional0.960.5
11A4229medium thermal0.322
12D4229medium thermal0.352
13G4229medium thermal0.362
14J4229medium thermal0.332
21B1527medium thermal0.42
22E1527medium thermal0.312
23H1527medium thermal0.372
24K1527medium thermal0.372
31C137medium thermal0.342
32F137medium thermal0.372
33I137medium thermal0.492
34L137medium thermal0.42
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.318 377
Rwork0.27 6880
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8613-0.32960.74370.99960.19451.2443-0.02920.2730.02580.03970.0671-0.1083-0.01280.218-0.03790.1223-0.06950.05760.2157-0.01250.185-5.284-3.24526.689
21.58850.74712.02381.53061.91953.3336-0.08240.16570.0006-0.15110.1602-0.0736-0.12470.1284-0.07770.0907-0.08790.02690.25110.00020.106-2.68310.65440.755
322.4355-4.423-4.27992.74751.55226.37990.2683-0.3571-0.3865-0.69-0.03-0.0301-0.19460.2918-0.23830.2566-0.07630.07250.2036-0.01640.1922-13.3930.5028.41
40.6843-0.16440.28811.70160.04141.443-0.06180.1511-0.03820.24990.0851-0.26310.06680.1512-0.02330.1571-0.00940.00880.1054-0.0440.205931.39956.34775.226
52.7831.52542.92.69822.81425.6885-0.07680.07940.03260.08550.2079-0.1246-0.13840.4135-0.13110.1736-0.03570.0060.171-0.02560.135734.93470.12589.273
612.3092-6.0224-2.64763.58060.87772.6870.15790.402-0.0921-0.3357-0.0064-0.1559-0.1223-0.0103-0.15150.194-0.06850.03550.1953-0.02840.177524.35360.60456.839
71.9016-0.3811-0.58521.8641-0.04141.14780.10660.07320.166-0.2782-0.0319-0.3772-0.03040.2431-0.07460.18380.01510.04030.2412-0.03620.1753-3.51987.23623.88
84.8754-1.0891-4.6071.07452.11434.9909-0.01970.3013-0.28250.03190.00140.04990.0299-0.02990.01830.14990.1262-0.0050.3708-0.03910.17631.8372.81110.623
915.05742.2913-2.60710.7209-1.68242.9911-0.0725-0.7872-0.71120.2760.0616-0.2177-0.04680.13770.01090.18810.0487-0.02240.1715-0.00750.1453-12.64283.05541.357
101.76750.3007-0.53521.311-0.04380.9815-0.0563-0.0328-0.04250.030.1102-0.35080.01410.0789-0.05390.13390.0706-0.05950.0688-0.04690.246129.71723.44172.825
113.1418-1.0351-2.57770.88481.08323.3207-0.2306-0.0191-0.25970.08420.0310.07010.26070.21720.19970.14920.07290.02690.1732-0.02980.162333.739.40359.175
1244.87984.97750.18454.35560.7079-1.48030.6403-1.51250.35830.9254-0.1326-0.37640.02590.0289-0.50770.32090.0828-0.09050.2055-0.01430.19620.36919.79590.075
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2741 - 274
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 991 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 91 - 9
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 2741 - 274
5X-RAY DIFFRACTION5EE1 - 991 - 99
6X-RAY DIFFRACTION6FF1 - 91 - 9
7X-RAY DIFFRACTION7GG1 - 2741 - 274
8X-RAY DIFFRACTION8HH1 - 991 - 99
9X-RAY DIFFRACTION9II1 - 91 - 9
10X-RAY DIFFRACTION10JJ2 - 2742 - 274
11X-RAY DIFFRACTION11KK1 - 991 - 99
12X-RAY DIFFRACTION12LL1 - 91 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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