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- PDB-1s70: Complex between protein ser/thr phosphatase-1 (delta) and the myo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s70
タイトルComplex between protein ser/thr phosphatase-1 (delta) and the myosin phosphatase targeting subunit 1 (MYPT1)
要素
  • 130 kDa myosin-binding subunit of smooth muscle myosin phophatase (M130)
  • Serine/threonine protein phosphatase PP1-beta (or delta) catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / myosin phosphatase / MYPT1 / PP1 / myosin regulation / deposphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


[myosin-light-chain] phosphatase / myosin-light-chain-phosphatase activity / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RHO GTPases activate PAKs / phosphatase regulator activity / PTW/PP1 phosphatase complex / RAF activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling ...[myosin-light-chain] phosphatase / myosin-light-chain-phosphatase activity / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RHO GTPases activate PAKs / phosphatase regulator activity / PTW/PP1 phosphatase complex / RAF activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / enzyme inhibitor activity / A band / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / RHO GTPases activate PAKs / phosphatase activity / regulation of cell adhesion / stress fiber / RHO GTPases activate PKNs / 14-3-3 protein binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / RAF activation / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Z disc / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / MAPK cascade / Circadian Clock / cell division / focal adhesion / nucleolus / protein kinase binding / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1 regulatory subunit 12A/B/C / cGMP-dependent protein kinase, interacting domain / : / cGMP-dependent protein kinase interacting domain / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase ...Protein phosphatase 1 regulatory subunit 12A/B/C / cGMP-dependent protein kinase, interacting domain / : / cGMP-dependent protein kinase interacting domain / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Ankyrin repeat-containing domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / TRIETHYLENE GLYCOL / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-beta catalytic subunit / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-beta catalytic subunit / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 12A / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 12A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kerff, F. / Terrak, M. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structural basis of protein phosphatase 1 regulation
著者: Terrak, M. / Kerff, F. / Langsetmo, K. / Tao, T. / Dominguez, R.
履歴
登録2004年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine protein phosphatase PP1-beta (or delta) catalytic subunit
B: 130 kDa myosin-binding subunit of smooth muscle myosin phophatase (M130)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1225
ポリマ－70,8622
非ポリマー2603
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area26600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.188, 75.188, 241.753
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine protein phosphatase PP1-beta (or delta) catalytic subunit / PP-1B


分子量: 37498.086 Da / 分子数: 1 / 変異: additional AGH residues at the N-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CB / プラスミド: pTYB12 IMPACT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62140, UniProt: P62207*PLUS, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 130 kDa myosin-binding subunit of smooth muscle myosin phophatase (M130)


分子量: 33363.449 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-terminal AA 1 to 299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pACYC184-T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q90624, UniProt: Q90623*PLUS, [myosin-light-chain] phosphatase
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 5000 monomethylether, glycerol, NH4Cl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月23日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48.7 Å / Num. all: 18135 / Num. obs: 18135 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.91 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Num. unique all: 2519 / % possible all: 65.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FJM for molecule 1 and 3 ankyrin repeats from 1IHB for molecule 2

1fjm

1ihb


解像度: 2.7→48.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2713055.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 927 5.1 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 18135 91.1 %-
all-18135 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 81.2046 Å2 / ksol: 0.366467 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 78.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.22 Å20 Å20 Å2
2---23.22 Å20 Å2
3---46.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.84 Å0.79 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4745 0 12 227 4984
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.672.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 151 6.2 %
Rwork0.393 2302 -
obs-2302 63.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PEG.PARAMPEG.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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