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- PDB-1s3t: BORATE INHIBITED BACILLUS PASTEURII UREASE CRYSTAL STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s3t
タイトルBORATE INHIBITED BACILLUS PASTEURII UREASE CRYSTAL STRUCTURE
要素
  • Urease alpha subunit
  • Urease beta subunit
  • Urease gamma subunit
キーワードHYDROLASE / UREASE / BACILLUS PASTEURII / NICKEL / METALLOENZYME / borate
機能・相同性
機能・相同性情報


urease complex / urease / urease activity / urea catabolic process / nickel cation binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Urease, subunit B / Urease, beta subunit / Urease; subunit A / Urease, gamma-like subunit / Urease, gamma subunit / : / Urease active site / Urease active site. / Urease nickel binding site / Urease nickel ligands signature. ...Urease, subunit B / Urease, beta subunit / Urease; subunit A / Urease, gamma-like subunit / Urease, gamma subunit / : / Urease active site / Urease active site. / Urease nickel binding site / Urease nickel ligands signature. / Urease, beta subunit / Urease, alpha subunit / Urease alpha subunit, C-terminal / Urease, beta subunit superfamily / Urease beta subunit / Urease domain profile. / Urease alpha-subunit, N-terminal domain / Urease alpha-subunit, N-terminal domain / Urease, gamma/gamma-beta subunit / Urease, gamma subunit superfamily / : / Urease, gamma subunit / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Ribbon / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BORIC ACID / NICKEL (II) ION / Urease subunit alpha / Urease subunit beta / Urease subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Sporosarcina pasteurii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2004
タイトル: Molecular Details of Urease Inhibition by Boric Acid: Insights into the Catalytic Mechanism.
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Mangani, S. / Ciurli, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structure-Based Rationalization of Urease Inhibition by Phosphate: Novel Insights Into the Enzyme Mechanism
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
#2: ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2000
タイトル: The Complex of Bacillus Pasteurii Urease with Acetohydroxamate Anion from X-Ray Data at 1.55 A Resolution
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Miletti, S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: A New Proposal for Urease Mechanism Based on the Crystal Structures of the Native and Inhibited Enzyme from Bacillus Pasteurii: Why Urea Hydrolysis Costs Two Nickels
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Miletti, S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
#4: ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 1998
タイトル: The Complex of Bacillus Pasteurii Urease with Beta-Mercaptoethanol from X-Ray Data at 1.65 A Resolution
著者: Benini, S. / Ciurli, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Mangani, S.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization and Preliminary High-Resolution X-Ray Diffraction Analysis of Native and Beta-Mercaptoethanol-Inhibited Urease from Bacillus Pasteurii
著者: Benini, S. / Ciurli, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Mangani, S.
履歴
登録2004年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32015年7月8日Group: Source and taxonomy
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE BIOLOGICALLY FUNCTIONAL MOLECULE IS A TRIMER.
Remark 999SEQUENCE THE AUTHOR STATES THAT THE RESIDUES LISTED IN SEQADV ARE WHAT IS SEEN IN THE DENSITY, AND ...SEQUENCE THE AUTHOR STATES THAT THE RESIDUES LISTED IN SEQADV ARE WHAT IS SEEN IN THE DENSITY, AND IT IS NOT CLEAR WHERE THE DISCREPANCIES ARISE FROM.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Urease gamma subunit
B: Urease beta subunit
C: Urease alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1037
ポリマ－86,8273
非ポリマー2754
水7,314406
1
A: Urease gamma subunit
B: Urease beta subunit
C: Urease alpha subunit
ヘテロ分子

A: Urease gamma subunit
B: Urease beta subunit
C: Urease alpha subunit
ヘテロ分子

A: Urease gamma subunit
B: Urease beta subunit
C: Urease alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,30821
ポリマ－260,4829
非ポリマー82612
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area48900 Å2
ΔGint-356 kcal/mol
Surface area58120 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.906, 130.906, 189.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-857-

HOH

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Urease gamma subunit / Urea amidohydrolase gamma subunit


分子量: 11204.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporosarcina pasteurii (バクテリア) / 株: dsm33 / 参照: UniProt: P41022, urease
#2: タンパク質 Urease beta subunit / Urea amidohydrolase


分子量: 13975.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporosarcina pasteurii (バクテリア) / 株: dsm33 / 参照: UniProt: P41021, urease
#3: タンパク質 Urease alpha subunit / Urea amidohydrolase


分子量: 61646.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporosarcina pasteurii (バクテリア) / 株: dsm33 / 参照: UniProt: P41020, urease

-
非ポリマー , 4種, 410分子

#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-BO3 / BORIC ACID / ほう酸


分子量: 61.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BH3O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 1.8 M AMS, 100 mM citric acid, 100 mM boric acid , pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月21日 / 詳細: Bent mirror
放射モノクロメーター: Triangular monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→24.8 Å / Num. all: 56339 / Num. obs: 56215 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.16 % / Biso Wilson estimate: 24.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.547 / Mean I/σ(I) obs: 3.56 / Num. unique all: 2104 / Rsym value: 0.547 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ubp

2ubp


解像度: 2.1→24.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.449 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20455 1141 2 %RANDOM
Rwork0.1775 ---
all0.17805 54834 --
obs0.17805 54834 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.624 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20.65 Å20 Å2
2--1.31 Å20 Å2
3----1.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5959 0 11 406 6376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0216068
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0140.025576
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.968220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.352312945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2815788
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2940
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.026818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0230.021139
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.21218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.26755
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.23617
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3030.2275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.230.244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4721.53913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.89426289
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.52832155
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5724.51931
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.156 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.229 72
Rwork0.199 3962

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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