[日本語] English
万見
- PDB-1s01: LARGE INCREASES IN GENERAL STABILITY FOR SUBTILISIN BPN(PRIME) TH... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s01
タイトルLARGE INCREASES IN GENERAL STABILITY FOR SUBTILISIN BPN(PRIME) THROUGH INCREMENTAL CHANGES IN THE FREE ENERGY OF UNFOLDING
要素Subtilisin BPN'
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (SERINE PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


subtilisin / sporulation resulting in formation of a cellular spore / fibrinolysis / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Fervidolysin N-terminal prodomain / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. ...: / Fervidolysin N-terminal prodomain / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Subtilisin BPN'
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Whitlow, M. / Howard, A.J. / Wood, J.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Large increases in general stability for subtilisin BPN' through incremental changes in the free energy of unfolding.
著者: Pantoliano, M.W. / Whitlow, M. / Wood, J.F. / Dodd, S.W. / Hardman, K.D. / Rollence, M.L. / Bryan, P.N.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1990
タイトル: Enzymes in Organic Synthesis. Use of Subtilisin and a Highly Stable Mutant Derived from Multiple Site-Specific Mutations
著者: Wong, C.-H. / Chen, S.-T. / Hennen, W.J. / Bibbs, J.A. / Wang, Y.-F. / Liu, J.L.-C. / Pantoliano, M.W. / Whitlow, M. / Bryan, P.N.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1988
タイトル: The Engineering of Binding Affinity at Metal Ion Binding Sites for the Stabilization of Proteins. Subtilisin as a Test Case
著者: Pantoliano, M.W. / Whitlow, M. / Wood, J.F. / Rollence, M.L. / Finzel, B.C. / Gilliland, G.L. / Poulos, T.L. / Bryan, P.N.
#3: ジャーナル: Crit.Rev.Biotechnol. / 年: 1988
タイトル: Engineering Thermostability in Subtilisin Bpn(Prime) by in Vitro Mutagenesis
著者: Rollence, M.L. / Filpula, D. / Pantoliano, M.W. / Bryan, P.N.
#4: ジャーナル: Proteins / 年: 1986
タイトル: Proteases of Enhanced Stability. Characterization of a Thermostable Variant of Subtilisin
著者: Bryan, P.N. / Rollence, M.L. / Pantoiano, M.W. / Wood, J. / Finzel, B.C. / Gilliland, G.L. / Howard, A.J. / Poulos, T.L.
#5: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1971
タイトル: Atomic Coordinates for Subtilisin Bpn(or Novo)
著者: Alden, R.A. / Birktoft, J.J. / Kraut, J. / Robertus, J.D. / Wright, C.S.
履歴
登録1989年8月21日処理サイト: BNL
改定 1.01990年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年2月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / refine_hist / refine_ls_restr / struct_conn / struct_keywords / struct_ref / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entry_details.compound_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.mon_id
改定 2.12025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_sheet.number_strands

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Subtilisin BPN'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7044
ポリマ－27,5441
非ポリマー1603
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.640, 79.450, 37.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUE PRO 168 IS A CIS PROLINE.
2: RESIDUE 206 APPEARS TO BE CYSTEINE PERSULFIDE. ELECTRON DENSITY FOUND BEYOND THE PERSULFIDE HAS BEEN MODELLED AS A PARTIALLY OCCUPIED CARBON ATOM. THE ADDITIONAL SULFUR AND CARBON ARE PRESENTED ON ...2: RESIDUE 206 APPEARS TO BE CYSTEINE PERSULFIDE. ELECTRON DENSITY FOUND BEYOND THE PERSULFIDE HAS BEEN MODELLED AS A PARTIALLY OCCUPIED CARBON ATOM. THE ADDITIONAL SULFUR AND CARBON ARE PRESENTED ON *HETATM* RECORDS AS HET GROUP * CS*. THE EXACT CHEMICAL IDENTITY OF THIS GROUP IS, HOWEVER, UNKNOWN. SEE THE PAPER CITED ON THE *JRNL* RECORDS ABOVE.

-
要素

#1: タンパク質 Subtilisin BPN' / Alkaline protease / Subtilisin DFE / Subtilisin Novo


分子量: 27543.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
遺伝子: apr / 発現宿主: Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア) / 参照: UniProt: P00782, subtilisin
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUE 206 APPEARS TO BE CYSTEINE PERSULFIDE. ELECTRON DENSITY FOUND BEYOND THE PERSULFIDE HAS ...RESIDUE 206 APPEARS TO BE CYSTEINE PERSULFIDE. ELECTRON DENSITY FOUND BEYOND THE PERSULFIDE HAS BEEN MODELLED AS A PARTIALLY OCCUPIED CARBON AND SULFUR ATOM AND ANNOTATED AS S-METHYL-THIO-CYSTEINE (SCH). THE EXACT CHEMICAL IDENTITY OF THIS GROUP IS, HOWEVER, UNKNOWN.
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.65 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
濃度: 55 % / 一般名: acetone

-
解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.7→10 Å /
Rfactor反射数
obs0.152 17421
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1934 0 11 215 2160
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0270.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0340.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.5621
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.9152
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.2131.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.8273
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1570.2
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1330.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1540.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.17.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.610
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 17421 / Rfactor obs: 0.152
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る