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万見
- PDB-1ryn: Structure of the Chloroplast Group II Intron Splicing Factor CRS2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ryn
タイトルStructure of the Chloroplast Group II Intron Splicing Factor CRS2
要素protein CRS2
キーワードTRANSLATION / ALPHA-BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-tRNA hydrolase activity / chloroplast stroma / RNA splicing / mRNA processing / tRNA binding / ribonucleoprotein complex
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-tRNA hydrolase / Peptidyl-tRNA hydrolase signature 1. / Peptidyl-tRNA hydrolase / Peptidyl-tRNA hydrolase, conserved site / Peptidyl-tRNA hydrolase superfamily / Peptidyl-tRNA hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chloroplastic group IIB intron splicing facilitator CRS2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Ostheimer, G.J. / Barkan, A. / Matthews, B.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural analysis of the group II intron splicing factor CRS2 yields insights into its protein and RNA interaction surfaces
著者: Ostheimer, G.J. / Hadjivasiliou, H. / Kloer, D.P. / Barkan, A. / Matthews, B.W.
履歴
登録2003年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein CRS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5531
ポリマ－22,5531
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.700, 56.489, 69.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 protein CRS2


分子量: 22552.658 Da / 分子数: 1 / 断片: CRS2(NFT) / 変異: I42N, S44F, I50T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: CRS2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Gold / 参照: UniProt: Q9M5P4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 30% PEG 4000, lithium sulfate, Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
111.4 mg/mlprotein1drop
230 %PEG40001reservoir
3200 mMlithium sulfate1reservoir
4100 mMTris1reservoirpH8.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.75→15 Å / Num. all: 16370 / Num. obs: 14897 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2216 / Rsym value: 0.246 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. obs: 14925 / % possible obs: 92.3 % / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.246

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
EPMR位相決定
TNT精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CRS2 through K178

解像度: 1.75→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 755 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.1991 16370 --
obs0.199 14897 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: bulk solvent modelled with TNT / Bsol: 109 Å2 / ksol: 0.85 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1515 0 0 42 1557
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.73
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 2.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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