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万見
- PDB-1rrp: STRUCTURE OF THE RAN-GPPNHP-RANBD1 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rrp
タイトルSTRUCTURE OF THE RAN-GPPNHP-RANBD1 COMPLEX
要素
  • NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
  • RAN
キーワードCOMPLEX (SMALL GTPASE/NUCLEAR PROTEIN) / COMPLEX (SMALL GTPASE-NUCLEAR PROTEIN) / SMALL GTPASE / NUCLEAR TRANSPORT / COMPLEX (SMALL GTPASE-NUCLEAR PROTEIN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear pore cytoplasmic filaments / snRNA import into nucleus / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette ...cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear pore cytoplasmic filaments / snRNA import into nucleus / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / importin-alpha family protein binding / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / MicroRNA (miRNA) biogenesis / centrosome localization / Viral Messenger RNA Synthesis / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / regulation of gluconeogenesis / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / mitotic sister chromatid segregation / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / sperm flagellum / mRNA transport / ribosomal subunit export from nucleus / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nuclear pore / ribosomal small subunit export from nucleus / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / response to amphetamine / centriole / viral process / protein export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / mitotic spindle organization / G protein activity / HCMV Late Events / male germ cell nucleus / hippocampus development / RHO GTPases Activate Formins / Transcriptional regulation by small RNAs / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / recycling endosome / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / HCMV Early Events / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / GDP binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / melanosome / protein folding / positive regulation of protein binding / nuclear envelope / mitotic cell cycle / snRNP Assembly / midbody / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / chromatin binding / protein-containing complex binding
類似検索 - 分子機能
Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Zinc finger domain ...Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Nowak, C. / Nishimoto, T. / Kuhlmann, J. / Wittinghofer, A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of a Ran-binding domain complexed with Ran bound to a GTP analogue: implications for nuclear transport.
著者: Vetter, I.R. / Nowak, C. / Nishimoto, T. / Kuhlmann, J. / Wittinghofer, A.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: Ranbp1 is Crucial for the Release of Rangtp from Importin Beta-Related Nuclear Transport Factors
著者: Bischoff, F.R. / Gorlich, D.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Dynamic and Equilibrium Studies on the Interaction of Ran with its Effector, Ranbp1
著者: Kuhlmann, J. / Macara, I. / Wittinghofer, A.
#3: ジャーナル: Trends Cell Biol. / 年: 1995
タイトル: A Ran-Binding Motif Found in Nuclear Pore Proteins
著者: Hartmann, E. / Gorlich, D.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: A Giant Nucleopore Protein that Binds Ran/Tc4
著者: Yokoyama, N. / Hayashi, N. / Seki, T. / Pante, N. / Ohba, T. / Nishii, K. / Kuma, K. / Hayashida, T. / Miyata, T. / Aebi, U. / Fukui, M. / Nishimoto, T.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: The C Terminus of the Nuclear Ran/Tc4 Gtpase Stabilizes the Gdp-Bound State and Mediates Interactions with Rcc1, Ran-Gap, and Htf9A/Ranbp1
著者: Richards, S.A. / Lounsbury, K.M. / Macara, I.G.
#6: ジャーナル: Embo J. / 年: 1995
タイトル: Co-Activation of Rangtpase and Inhibition of GTP Dissociation by Ran-GTP Binding Protein Ranbp1
著者: Bischoff, F.R. / Krebber, H. / Smirnova, E. / Dong, W. / Ponstingl, H.
履歴
登録1999年1月15日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAN
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
C: RAN
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8678
ポリマ－77,7744
非ポリマー1,0934
水64936
1
A: RAN
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4334
ポリマ－38,8872
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5730 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area16180 Å2
手法PISA
2
C: RAN
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4334
ポリマ－38,8872
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area15200 Å2
手法PISA
3
A: RAN
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
C: RAN
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子

A: RAN
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
C: RAN
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,73316
ポリマ－155,5478
非ポリマー2,1868
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area25430 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area57640 Å2
手法PISA
4
A: RAN
B: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子

C: RAN
D: NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8678
ポリマ－77,7744
非ポリマー1,0934
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area11370 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area30170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.339, 139.463, 91.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 135.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9936, -0.046, 0.1032), (-0.043, -0.9986, -0.0307), (0.1044, 0.0261, -0.9942)
ベクター: -4.6952, -12.1015, 63.5246)

-
要素

#1: タンパク質 RAN


分子量: 23183.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: GST-FUSION / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP358


分子量: 15703.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: GST-FUSION / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P49792
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 6.25 / 詳細: pH 6.25
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118 %PEG400011
2250 mMammonium sulfate11
3100 mMMES11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年4月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.84 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 20286 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 75.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.191 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 66
反射
*PLUS
Num. measured all: 90705
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RAN-GDP

解像度: 2.96→12.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 1676 10 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.252 17709 86 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.4 Å2 / ksol: 0.24 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.64 Å0.51 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.81 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.96→12.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5302 64 2 36 5404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3GNP.PAR
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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