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- PDB-1ro8: Structural analysis of the sialyltransferase CstII from Campyloba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ro8
タイトルStructural analysis of the sialyltransferase CstII from Campylobacter jejuni in complex with a substrate analogue, cytidine-5'-monophosphate
要素alpha-2,3/8-sialyltransferase
キーワードTRANSFERASE / mixed alpha/beta / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-2,3-sialyltransferase / Alpha-2,3-sialyltransferase / Alpha-2,3-sialyltransferase superfamily / Alpha-2,3-sialyltransferase (CST-I) / sialyltransferase cstii, chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Alpha-2,3-/2,8-sialyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chiu, C.P. / Watts, A.G. / Lairson, L.L. / Gilbert, M. / Lim, D. / Wakarchuk, W.W. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural analysis of the sialyltransferase CstII from Campylobacter jejuni in complex with a substrate analog.
著者: Chiu, C.P. / Watts, A.G. / Lairson, L.L. / Gilbert, M. / Lim, D. / Wakarchuk, W.W. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2003年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha-2,3/8-sialyltransferase
B: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5284
ポリマ－61,8812
非ポリマー6462
水1,15364
1
A: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子

A: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子

A: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子

A: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,0558
ポリマ－123,7624
非ポリマー1,2934
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
2
B: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子

B: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子

B: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子

B: alpha-2,3/8-sialyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,0558
ポリマ－123,7624
非ポリマー1,2934
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)115.434, 115.434, 41.059
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4
詳細The biological assembly is a tetramer generated from one molecule in the asymmetric unit by the operations:

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要素

#1: タンパク質 alpha-2,3/8-sialyltransferase


分子量: 30940.596 Da / 分子数: 2 / 変異: I53S, E222G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: cst / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9LAK3, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; その他のグリコシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-C5P / CYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / CMP


分子量: 323.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 6000, MPD, Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropMgCl2
310 mMdonor1drop
4100 mMHEPES1reservoirpH7.5
510 %(w/v)PEG60001reservoir
65 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.97912, 0.97961, 0.97900
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111), (220) and W-B4C multilayer
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979121
20.979611
30.9791
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 62730 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 10.6 / Rsym value: 0.091 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→28.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2324601.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2941 4.9 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.258 ---
obs0.258 60525 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.5553 Å2 / ksol: 0.356015 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.28 Å20 Å20 Å2
2---14.85 Å20 Å2
3---30.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→28.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3944 0 42 64 4050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 347 5 %
Rwork0.247 6635 -
obs--63.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4C1PMOD.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.256 / Rfactor Rwork: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0062
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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