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万見
- PDB-1rjb: Crystal Structure of FLT3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rjb
タイトルCrystal Structure of FLT3
要素FL cytokine receptor
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Autoinhibition / Juxtamembrane domain
機能・相同性
機能・相同性情報


FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants ...FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants / sorafenib-resistant FLT3 mutants / sunitinib-resistant FLT3 mutants / tandutinib-resistant FLT3 mutants / linifanib-resistant FLT3 mutants / tamatinib-resistant FLT3 mutants / leukocyte homeostasis / common myeloid progenitor cell proliferation / pro-B cell differentiation / lymphocyte proliferation / dendritic cell differentiation / nuclear glucocorticoid receptor binding / STAT5 Activation / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / FLT3 signaling through SRC family kinases / myeloid progenitor cell differentiation / cytokine receptor activity / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to glucocorticoid stimulus / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / growth factor binding / cellular response to cytokine stimulus / hemopoiesis / PI3K Cascade / vascular endothelial growth factor receptor activity / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / FLT3 signaling by CBL mutants / FLT3 Signaling / Negative regulation of FLT3 / B cell differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / liver regeneration / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor protein-tyrosine kinase / cytokine-mediated signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / regulation of apoptotic process / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / endosome membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein kinase FLT3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Griffith, J. / Black, J. / Faerman, C. / Swenson, L. / Wynn, M. / Lu, F. / Lippke, J. / Saxena, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: The structural basis for autoinhibition of FLT3 by the juxtamembrane domain.
著者: Griffith, J. / Black, J. / Faerman, C. / Swenson, L. / Wynn, M. / Lu, F. / Lippke, J. / Saxena, K.
履歴
登録2003年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FL cytokine receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7991
ポリマ－39,7991
非ポリマー00
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.651, 80.651, 150.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細There is one monomer in the asymmetric unit. The biological unit of construct used is a monomer

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要素

#1: タンパク質 FL cytokine receptor / Tyrosine-protein kinase receptor FLT3 / Stem cell tyrosine kinase 1 / STK-1 / CD135 antigen


分子量: 39799.320 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High-5 Insect Cells / 参照: UniProt: P36888, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.88 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium phosphate, potassium phosphate, CAPS, lithium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.2 Msodium phosphate1reservoir
21.2 Mpotassium phosphate1reservoir
31.2 MCAPS1reservoir
40.2 Mlithium sulfate1reservoir
510 mg/mlprotein1drop
62 mMAMP-PNP1drop
74 mM1dropMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年5月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→29.26 Å / Num. all: 29690 / Num. obs: 29428 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.82 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 29690 / % possible obs: 99.3 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 5.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
HKL-2000データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→29.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1482 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.23 29428 --
obs0.22 29428 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 81.0478 Å2 / ksol: 0.412735 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.61 Å20 Å20 Å2
2--1.61 Å20 Å2
3----3.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2406 0 0 310 2716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.09
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.57
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 230 4.8 %
Rwork0.255 4568 -
obs-4401 99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION4MISSING.DAT&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5PARMXRAY.XPL&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
X-RAY DIFFRACTION3&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 1706 / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.59
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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