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- PDB-1rhy: Crystal structure of Imidazole Glycerol Phosphate Dehydratase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rhy
タイトルCrystal structure of Imidazole Glycerol Phosphate Dehydratase
要素Imidazole glycerol phosphate dehydratase
キーワードLYASE / dehydratases / histidine biosynthesis / left-handed b-a-b crossover motif / gene duplication
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / imidazoleglycerol-phosphate dehydratase activity / L-histidine biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Imidazole glycerol phosphate dehydratase; domain 1 / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase signature 1. / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase, conserved site / Imidazole glycerol phosphate dehydratase domain superfamily / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase signature 2. / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / ETHYL MERCURY ION / : / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Filobasidiella neoformans (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sinha, S.C. / Chaudhuri, B.N. / Burgner, J.W. / Yakovleva, G. / Davisson, V.J. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of imidazole glycerol-phosphate dehydratase: duplication of an unusual fold
著者: Sinha, S.C. / Chaudhuri, B.N. / Burgner, J.W. / Yakovleva, G. / Davisson, V.J. / Smith, J.L.
履歴
登録2003年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
B: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,88127
ポリマ－44,0162
非ポリマー2,86525
水4,450247
1
A: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子

A: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子

A: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,14524
ポリマ－66,0243
非ポリマー3,12121
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area7700 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area22060 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子

B: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子

B: Imidazole glycerol phosphate dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,49957
ポリマ－66,0243
非ポリマー5,47554
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z+1/2,-x,y+1/21
crystal symmetry operation10_545-y,z-1/2,-x+1/21
Buried area10280 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area24950 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.275, 105.275, 105.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Cell settingcubic
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-5588-

HOH

21B-9559-

HOH

31B-9588-

HOH

41B-9608-

HOH

51B-9610-

HOH

61B-9630-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer which can be generated from either subunit in the asymmetric unit by the crystallographic three-fold axis, described by the operators x,y,z; y,z,x and z,x,y.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Imidazole glycerol phosphate dehydratase / E.C.4.2.1.19 / IGPD


分子量: 22008.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Filobasidiella neoformans (菌類) / 遺伝子: HIS3 / プラスミド: pT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P40919, UniProt: P0CO22*PLUS, imidazoleglycerol-phosphate dehydratase

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非ポリマー , 6種, 272分子

#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物
ChemComp-EMC / ETHYL MERCURY ION


分子量: 229.651 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5Hg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: ammonium sulfate, sodium acetate,, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.0086, 1.0078, 0.9150
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00861
21.00781
30.9151
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 17553 / Num. obs: 17324 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 17.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
XDSデータ削減
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2905924.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 878 5.1 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.1891 17531 --
obs0.1891 17078 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 75.3375 Å2 / ksol: 0.364137 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2757 0 109 247 3113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.433.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.154
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.995
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.115.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 162 5.8 %
Rwork0.245 2637 -
obs-2964 97.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACYGOL.PARACYGOL.TOP
X-RAY DIFFRACTION4HGLIGS.PARHGLIGS.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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