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- PDB-1rg0: Monoclinic crystal form of the truncated K122-4 pilin from Pseudo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rg0
タイトルMonoclinic crystal form of the truncated K122-4 pilin from Pseudomonas aeruginosa
要素Fimbrial protein
キーワードCELL ADHESION / Type IV Pilin / Lectin / Adhesin / Pseudomonas
機能・相同性
機能・相同性情報


type IV pilus / type IV pilus-dependent motility / glycosphingolipid binding / biological process involved in interaction with host / periplasmic space / cell adhesion / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein, Type 4 Pilin / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Audette, G.F. / Irvin, R.T. / Hazes, B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystallographic Analysis of the Pseudomonas aeruginosa Strain K122-4 Monomeric Pilin Reveals a Conserved Receptor-Binding Architecture
著者: Audette, G.F. / Irvin, R.T. / Hazes, B.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Purification, crystallization and preliminary diffraction studies of the Pseudomonas aeruginosa strain K122-4 monomeric pilin
著者: Audette, G.F. / Irvin, R.T. / Hazes, B.
履歴
登録2003年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32011年10月5日Group: Derived calculations
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). FOR AN EXPLANATION OF THE BIOLOGICAL UNIT, PLEASE REFER TO THE FOLLOWING REFERENCES: Parge, H.E., Forest, K.T., Hickey, M.J., Christensen, D.A., Getzoff, E.D., Tainer, J.A.: Structure of the fibre-forming protein pilin at 2.6 A resolution. Nature 378 pp. 32 (1995). Keizer, D.W., Slupsky, C.M., Kalisiak, M., Campbell, A.P., Crump, M.P., Sastry, P.A., Hazes, B., Irvin, R.T., Sykes, B.D.: Structure of a Pilin Monomer from Pseudomonas Aeruginosa. Implications for the Assembly of Pili. J.Biol.Chem. 276 pp. 24186 (2001).
Remark 999SEQUENCE THE AUTHORS STATE THE PROTEIN SEQUENCE AT RESIDUE 36 IS IS PROBABLY A SEQUENCING ERROR.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fimbrial protein
B: Fimbrial protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6912
ポリマ－25,6912
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.301, 80.720, 39.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 32 - 142 / Label seq-ID: 8 - 118

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The type IV pilins are initially produced as integral inner membrane proteins that are subsequently assembled into a helical fiber. This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of 2 chain(s). For an explanation of the biological unit, please refer to the following references: Parge, H.E., Forest, K.T., Hickey, M.J., Christensen, D.A., Getzoff, E.D., Tainer, J.A.: Structure of the Fibre-Forming Protein Pilin at 2.6 A Resolution. Nature 378 PP. 32 (1995). Keizer, D.W., Slupsky, C.M., Kalisiak, M., Campbell, A.P., Crump, M.P., Sastry, P.A., Hazes, B., Irvin, R.T., Sykes, B.D.: Structure of a Pillin Monomer from Pseudomonas aeruginosa. Implications for the Assembly of Pili. J. Biol. Chem. 276, PP 2418 (2001).

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要素

#1: タンパク質 Fimbrial protein / Pilin / Strain K122-4


分子量: 12845.372 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: K122-4 / 遺伝子: PILA, FIMA / プラスミド: pMAL-p2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2507 / 参照: UniProt: P17838
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG 4000, Potassium Phosphate Monobasic, Sodium Cacodylate, Tris HCl, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月20日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→40.49 Å / Num. obs: 25475 / % possible obs: 78.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / Rsym value: 0.195 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 1.51→1.63 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique all: 2771 / Rsym value: 0.01068 / % possible all: 68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1QVE

1qve


解像度: 1.8→40.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 6.062 / SU ML: 0.184 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25428 661 4.1 %RANDOM
Rwork0.23583 ---
all0.23661 16158 --
obs0.23661 15497 83.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.106 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1 Å20 Å20.01 Å2
2--1.23 Å20 Å2
3----0.13 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1790 0 0 89 1879
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0211816
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1691.9592475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.91833801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9635250
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022026
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02312
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3020.21825
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1220.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1130.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3170.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.9251.51250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.93522007
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.4973566
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.014.5468
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1480 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
loose positional0.445
loose thermal4.7610
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.299 48
Rwork0.311 1033
obs-1033
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.7058-3.9997-5.60882.54363.79165.87810.09750.1272-0.0475-0.1384-0.10880.1092-0.2193-0.07130.01130.1298-0.00090.02140.0732-0.01160.048810.65154.70341.2664
20.3416-0.86620.36273.33570.97150.95170.0865-0.06220.11740.04410.115-0.2105-0.1388-0.0896-0.20150.0605-0.00130.01360.1621-0.04430.058623.6881-2.24313.2204
30.829-0.2694-0.41990.38090.68141.8540.00410.0160.04260.00980.0271-0.0074-0.02430.0469-0.03120.10120.00060.01390.0962-0.00330.011510.5354-1.033
44.7485-3.0332-0.88055.2391.90221.31480.1040.04450.1341-0.0006-0.11920.1794-0.1169-0.05760.01520.0749-0.02780.00220.0854-0.01670.0383-1.2790.69294.0979
5-1.0709-0.56821.04432.75682.60693.5163-0.0483-0.4430.0984-0.3876-0.27290.2361-0.0215-0.14910.32120.03220.00510.02880.1256-0.03870.1387-10.8569-9.5497-1.2634
63.76950.78895.15910.83380.46466.78820.0945-0.0779-0.0669-0.0792-0.03910.02580.3025-0.0631-0.05550.1347-0.01230.0190.0896-0.0040.035312.08818.634128.5996
72.20530.1455-0.50080.22122.6209-0.5413-0.04710.1840.05670.07150.0167-0.1583-0.07250.0750.03040.06580.00270.00940.15290.03670.051925.010125.89929.8011
80.6630.01461.03310.5545-0.26953.63120.05730.0089-0.1432-0.04080.06320.00070.120.0277-0.12050.0855-0.00140.01370.09860.00640.042311.834824.374529.3113
96.00750.02542.67091.0625-0.18275.3802-0.00580.0367-0.3705-0.03490.06070.30470.1497-0.2505-0.05480.09520.00450.01270.112-0.00560.06810.089123.921827.4947
1010.9039-6.7825-4.89226.18312.23163.3494-0.13960.349-0.11940.3311-0.04510.09790.0458-0.15190.18480.0533-0.0172-0.00180.1125-0.00690.0157-8.471329.095436.0787
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA25 - 541 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2AA55 - 7231 - 48
3X-RAY DIFFRACTION3AA73 - 12849 - 104
4X-RAY DIFFRACTION4AA129 - 142105 - 118
5X-RAY DIFFRACTION5AA143 - 150119 - 126
6X-RAY DIFFRACTION6BB25 - 541 - 30
7X-RAY DIFFRACTION7BB55 - 7231 - 48
8X-RAY DIFFRACTION8BB73 - 12849 - 104
9X-RAY DIFFRACTION9BB129 - 142105 - 118
10X-RAY DIFFRACTION10BB143 - 149119 - 125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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