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- PDB-1rf1: Crystal Structure of Fragment D of gammaE132A Fibrinogen with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rf1
タイトルCrystal Structure of Fragment D of gammaE132A Fibrinogen with the Peptide Ligand Gly-His-Arg-Pro-amide
要素
  • Fibrinogen alpha/alpha-E chain
  • Fibrinogen beta chain
  • Fibrinogen gamma chain
  • GHRP peptide
キーワードBLOOD CLOTTING / BLOOD COAGULATION / FIBRINOGEN / FIBRINOGEN FRAGMENT D / RECOMBINANT FIBRINOGEN FRAGMENT D / fragment D of gammaE132A / FIBRINOGEN with GHRP-amide
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / induction of bacterial agglutination / blood coagulation, common pathway / sugar-phosphatase activity / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...platelet maturation / induction of bacterial agglutination / blood coagulation, common pathway / sugar-phosphatase activity / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extracellular matrix structural constituent / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / cellular response to interleukin-1 / protein polymerization / protein secretion / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cell adhesion molecule binding / positive regulation of vasoconstriction / fibrinolysis / Integrin signaling / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / extracellular vesicle / Platelet degranulation / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / signaling receptor binding / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Histidine acid phosphatases active site signature. / : / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Histidine acid phosphatases phosphohistidine signature. / Histidine acid phosphatase active site / Histidine phosphatase superfamily, clade-2 / Histidine phosphatase superfamily (branch 2) / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Histidine phosphatase superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Acid glucose-1-phosphate phosphatase / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / rigid body refinement / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Kostelansky, M.S. / Gorkun, O.V. / Lord, S.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Calcium-Binding Site beta2, Adjacent to the "b" Polymerization Site, Modulates Lateral Aggregation of Protofibrils during Fibrin Polymerization.
著者: Kostelansky, M.S. / Lounes, K.C. / Ping, L.F. / Dickerson, S.K. / Gorkun, O.V. / Lord, S.T.
履歴
登録2003年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrinogen alpha/alpha-E chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
D: Fibrinogen alpha/alpha-E chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
G: GHRP peptide
H: GHRP peptide
I: GHRP peptide
J: GHRP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,86616
ポリマ－159,56410
非ポリマー1,3016
水4,468248
1
A: Fibrinogen alpha/alpha-E chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
G: GHRP peptide
H: GHRP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4338
ポリマ－79,7825
非ポリマー6513
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11320 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area27850 Å2
手法PISA
2
D: Fibrinogen alpha/alpha-E chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
I: GHRP peptide
J: GHRP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4338
ポリマ－79,7825
非ポリマー6513
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.714, 94.683, 228.198
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Fibrinogen alpha/alpha-E chain


分子量: 7747.030 Da / 分子数: 2 / 断片: Fibrinogen alpha/alpha-E Chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGA / プラスミド: p767 / 細胞株 (発現宿主): CHO / 器官 (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 Fibrinogen beta chain


分子量: 35940.215 Da / 分子数: 2 / 断片: Fibrinogen Bbeta Chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGB / プラスミド: p767 / 細胞株 (発現宿主): CHO / 器官 (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 Fibrinogen gamma chain / PRO2061


分子量: 35159.957 Da / 分子数: 2 / 断片: Fibrinogen gamma chain / Mutation: E132A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGG / プラスミド: p767 / 細胞株 (発現宿主): CHO / 器官 (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02679

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タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 6分子 GHIJ

#4: タンパク質・ペプチド
GHRP peptide


分子量: 467.522 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized.
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 252分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 9-10% PEG 3350, 12.5 mM calcium chloride, 2 mM sodium azide, 50 mM Tris pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH7.4
32 mMGHRPam1drop
450 mMTris1reservoirpH8.5
52 mM1reservoirNaN3
612.5 mM1reservoirCaCl2
79-10 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98396 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月12日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98396 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→18 Å / Num. obs: 66025 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.53→2.62 Å / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 6506 / Rsym value: 0.359 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 18 Å / Num. measured all: 264892 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.359

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: rigid body refinement
開始モデル: pdb entry 1LTJ

1ltj


解像度: 2.53→17.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2084524.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 3316 5.1 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 65460 99.9 %-
all-65460 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.1769 Å2 / ksol: 0.333272 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.38 Å20 Å20 Å2
2---2.06 Å20 Å2
3----6.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→17.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10600 0 80 248 10928
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
LS精密化 シェル解像度: 2.53→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 545 5.1 %
Rwork0.309 10241 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBOHYDRATE.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 18 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0064
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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