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万見
- PDB-2q9i: Crystal Structure of D-Dimer from Human Fibrin Complexed with Met... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q9i
タイトルCrystal Structure of D-Dimer from Human Fibrin Complexed with Met-His-Arg-Pro-Tyr-amide.
要素
  • (Fibrin B Knob ...) x 2
  • Fibrinogen alpha chain
  • Fibrinogen beta chain
  • Fibrinogen, gamma polypeptide
キーワードBLOOD CLOTTING / fibrin clots / B-knobs / beta-holes / Blood coagulation / Disease mutation / Glycoprotein / Phosphoprotein / Secreted / Pyrrolidone carboxylic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein secretion / cellular response to interleukin-1 / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Integrin signaling / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / ER-Phagosome pathway / cell cortex / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / : / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / synapse / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Doolittle, R.F. / Pandi, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Probing the beta-chain hole of fibrinogen with synthetic peptides that differ at their amino termini
著者: Doolittle, R.F. / Pandi, L.
履歴
登録2007年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrinogen alpha chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen, gamma polypeptide
D: Fibrinogen alpha chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen, gamma polypeptide
S: Fibrin B Knob (GHRPam)
T: Fibrin B Knob (GHRPam)
M: Fibrin B Knob (MHRPYam)
N: Fibrin B Knob (MHRPYam)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,77620
ポリマ－171,60610
非ポリマー1,16910
水00
1
A: Fibrinogen alpha chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen, gamma polypeptide
S: Fibrin B Knob (GHRPam)
M: Fibrin B Knob (MHRPYam)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,38810
ポリマ－85,8035
非ポリマー5855
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10430 Å2
手法PISA
2
D: Fibrinogen alpha chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen, gamma polypeptide
T: Fibrin B Knob (GHRPam)
N: Fibrin B Knob (MHRPYam)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,38810
ポリマ－85,8035
非ポリマー5855
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.380, 147.230, 231.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Fibrinogen alpha chain


分子量: 10244.963 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 130-216 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 Fibrinogen beta chain


分子量: 37691.992 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 164-491 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 Fibrinogen, gamma polypeptide / Fibrinogen gamma chain / isoform CRA_m


分子量: 36693.754 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 114-437 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q53Y18, UniProt: P02679*PLUS

-
Fibrin B Knob ... , 2種, 4分子 STMN

#4: タンパク質・ペプチド Fibrin B Knob (GHRPam)


分子量: 467.522 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans.
#5: タンパク質・ペプチド Fibrin B Knob (MHRPYam)


分子量: 704.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence does not occur naturally.

-
糖 / 非ポリマー , 2種, 10分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.44 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: equal volumes of (a) 9 mg/ml D-dimer, 2 mM Gly-His-Arg-Pro-amide, 0.05 M Tris, pH 7.0, 5 mM CaCl2 and (b) 10% PEG, 5 mM CaCl2, 0.05M Tris, pH 8.0, 2 mM sodium azide. Crystals were ...詳細: equal volumes of (a) 9 mg/ml D-dimer, 2 mM Gly-His-Arg-Pro-amide, 0.05 M Tris, pH 7.0, 5 mM CaCl2 and (b) 10% PEG, 5 mM CaCl2, 0.05M Tris, pH 8.0, 2 mM sodium azide. Crystals were subsequently soaked in same solution containing 0.6 mM Met-His-Arg-Pro-Tyr-amide., pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月15日 / 詳細: Confocal Max-Flux Optic
放射モノクロメーター: osmic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 46081 / Num. obs: 44180 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.085
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.572 / % possible all: 83.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FZF

1fzf


解像度: 2.8→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 --Random
Rwork0.2159 ---
obs0.2164 43088 92 %-
all-46081 --
溶媒の処理Bsol: 39.446 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 40.6025 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.528 Å20 Å20 Å2
2--11.776 Å20 Å2
3----12.304 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10587 0 64 0 10651
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.6341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.1852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.4252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.8052.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION4cis_peptide.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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