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- PDB-1rd5: Crystal structure of Tryptophan synthase alpha chain homolog BX1:... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rd5
タイトルCrystal structure of Tryptophan synthase alpha chain homolog BX1: a member of the chemical plant defense system
要素Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
キーワードLYASE / hydroxamic acid / DIBOA / DIMBOA / indole / indole-glycerol-phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


indole-3-glycerol-phosphate lyase / indole-3-glycerol-phosphate lyase activity / tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / chloroplast / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / Indole-3-glycerol phosphate lyase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Kulik, V. / Hartmann, E. / Weyand, M. / Frey, M. / Gierl, A. / Niks, D. / Dunn, M.F. / Schlichting, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: On the structural basis of the catalytic mechanism and the regulation of the alpha subunit of tryptophan synthase from Salmonella typhimurium and BX1 from maize, two evolutionarily related enzymes.
著者: Kulik, V. / Hartmann, E. / Weyand, M. / Frey, M. / Gierl, A. / Niks, D. / Dunn, M.F. / Schlichting, I.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Analysis of a chemical plant defense mechanism in grasses
著者: Frey, M. / Chomet, P. / Glawischnig, E. / Stettner, C. / Grun, S. / Winklmair, A. / Eisenreich, W. / Bacher, A. / Meeley, R.B. / Briggs, S.P. / Simcox, K. / Gierl, A.
履歴
登録2003年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32015年4月29日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT THEIR SEQUENCE IS CORRECT AT THE POSITIONS WHERE IT CONFLICTS WITH ...SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT THEIR SEQUENCE IS CORRECT AT THE POSITIONS WHERE IT CONFLICTS WITH THE SWISS PROT SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
B: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2634
ポリマ－56,0552
非ポリマー2082
水4,468248
1
A: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1322
ポリマ－28,0281
非ポリマー1041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1322
ポリマ－28,0281
非ポリマー1041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
B: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子

A: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
B: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子

A: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
B: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子

A: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
B: Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,05316
ポリマ－224,2208
非ポリマー8328
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area22160 Å2
ΔGint-143 kcal/mol
Surface area74380 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.094, 159.815, 162.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-409-

HOH

21B-330-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain, chloroplast / BX1 / tryptophan synthase alpha homolog


分子量: 28027.549 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42390, tryptophan synthase
#2: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: Malonate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月7日
放射プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45 Å / Num. obs: 37043 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.34 / % possible all: 52.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.02→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 4.305 / SU ML: 0.116 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29867 1851 5 %RANDOM
Rwork0.24545 ---
obs0.24804 35151 100 %-
all-35151 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3----0.33 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.259 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3796 0 14 248 4058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0460.0223908
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.0211.995300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.69538714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3215505
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2060.2624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.024283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.02700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2470.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2520.24074
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.110.22294
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2110.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3130.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7761.52537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.76324090
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.55331371
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.0324.51210
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.068 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.688 76
Rwork0.512 1234
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.78890.6967-0.26392.48370.67862.2384-0.02480.0689-0.0658-0.0703-0.0095-0.06320.08370.0190.03430.07840.01530.04720.05240.02140.031440.49823.25117.895
22.349-0.2828-0.33731.96420.89761.4619-0.08490.25160.1003-0.2520.05360.0719-0.1321-0.04540.03130.093-0.0426-0.00190.05130.02780.06275.69317.27327.873
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 2622 - 262
2X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 582 - 58
3X-RAY DIFFRACTION2BB61 - 17561 - 175
4X-RAY DIFFRACTION2BB187 - 262187 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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