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- PDB-1rb4: ANTIPARALLEL TRIMER OF GCN4-LEUCINE ZIPPER CORE MUTANT AS N16A TE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rb4
タイトルANTIPARALLEL TRIMER OF GCN4-LEUCINE ZIPPER CORE MUTANT AS N16A TETRAGONAL AUTOMATIC SOLUTION
要素General control protein GCN4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / COILED COIL / LEUCINE ZIPPER / AUTOMATION
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Holton, J. / Alber, T.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Automated protein crystal structure determination using ELVES.
著者: Holton, J. / Alber, T.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: An Engineered Allosteric Switch in Leucine-Zipper Oligomerization
著者: Gonzalez Jr., L. / Plecs, J.J. / Alber, T.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of an Isoleucine-Zipper Trimer
著者: Harbury, P.B. / Kim, P.S. / Alber, T.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: A Switch between Two-, Three-, and Four-Stranded Coiled Coils in GCN4 Leucine Zipper Mutants
著者: Harbury, P.B. / Zhang, T. / Kim, P.S. / Alber, T.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: X-Ray Structure of the GCN4 Leucine Zipper, a two-stranded, parallel coiled coil.
著者: O'Shea, E.K. / Klemm, J.D. / Kim, P.S. / Alber, T.
履歴
登録2003年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
C: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8883
ポリマ－11,8883
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.947, 64.947, 78.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 3962.639 Da / 分子数: 3 / 断片: LEUCINE-ZIPPER (RESIDUES 249-281) / 変異: N16A / 由来タイプ: 合成
詳細: THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN SACCHAROMYCES CEREVISIAE. THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.
参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 25 mM phosphate pH 7.3 400 mM NaCl 15% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
225 mMphosphaye1reservoirpH7.0
312 %(w/v)PEG14501reservoir
4400 mM1reservoirNaBr

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.9795 / 波長: 1.0688, 0.9800, 0.9797, 0.9795, 0.9322
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月11日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
21.06881
30.981
40.97971
50.93221
反射解像度: 1.8→45 Å / Num. obs: 15956 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / % possible all: 74.8
反射
*PLUS
% possible obs: 97 % / 冗長度: 17.7 % / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.8 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 5.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC26/11/99精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
ELVES位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→45 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 809 5.2 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.206 13638 --
obs0.204 13638 --
原子変位パラメータBiso mean: 44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数762 0 0 157 919
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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