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万見
- PDB-1r81: Glycosyltransferase A in complex with 3-amino-acceptor analog inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r81
タイトルGlycosyltransferase A in complex with 3-amino-acceptor analog inhibitor and uridine diphosphate-N-acetyl-galactose
要素Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Glycoprotein / transmembrane / signal-anchor / blood group antigen
機能・相同性
機能・相同性情報


fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / Histo-blood group ABO system transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Nguyen, H.P. / Seto, N.O.L. / Cai, Y. / Leinala, E.K. / Borisova, S.N. / Palcic, M.M. / Evans, S.V.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The influence of an intramolecular hydrogen bond in differential recognition of inhibitory acceptor analogs by human ABO(H) blood group A and B glycosyltransferases
著者: Nguyen, H.P. / Seto, N.O.L. / Cai, Y. / Leinala, E.K. / Borisova, S.N. / Palcic, M.M. / Evans, S.V.
履歴
登録2003年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年12月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8187
ポリマ－32,9991
非ポリマー1,8196
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase
ヘテロ分子

A: Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,63714
ポリマ－65,9982
非ポリマー3,63812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area8750 Å2
ΔGint-222 kcal/mol
Surface area22870 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.600, 149.400, 79.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycosyltransferase A


分子量: 32999.148 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain (Residues 63-345) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-hexyl 3-amino-3-deoxy-beta-D-galactopyranoside


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 409.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[a2112h-1b_1-5_1*OCCCCCC_3*N][a1221m-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][hexyl]{[(1+1)][b-D-Galp3N]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 化合物 ChemComp-UD2 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / (2R,3R,4R,5R,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / UDP-GalNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.79 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Patenaude, S.I., (2002) Nat. Struct. Biol., 9, 685.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16-8 mg/mlprotein1drop
270 mMADA1droppH7.5
350 mMsodium acetate1droppH4.6
440 mM1dropNaCl
55-8 mM1dropMnCl2
62.5 %(v/v)MPD1drop
75 %(v/v)glycerol1drop
82 %(w/v)PEG40001drop
90.3-0.5 mM3-chloro-Hg-2-methoxy-propylurea1drop
1050 mMADA1reservoirpH7.5
1110 mM1reservoirMnCl2
12100 mMammonium sulfate1reservoir
135 %(v/v)MPD1reservoir
1410 %(v/v)glycerol1reservoir
158-10 %(w/v)PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.15 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→49.61 Å / Num. all: 31989 / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Limit h max: 30 / Limit h min: 0 / Limit k max: 85 / Limit k min: 0 / Limit l max: 45 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 739453.51 / Observed criterion F min: 0.32
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 32010 / % possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.148

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→49.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3157 10 %random
Rwork0.214 ---
all-32120 --
obs-31620 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 55.6416 Å2 / ksol: 0.417702 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 69.33 Å2 / Biso mean: 27.36 Å2 / Biso min: 13.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.35 Å20 Å20 Å2
2--1.11 Å20 Å2
3---0.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.07 Å
Luzzati d res high-1.75
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→49.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2174 0 57 124 2355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.82
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.75-1.810.264305100.23327400.0153185304595.6
1.81-1.890.2342869.30.21127810.0143167306796.8
1.89-1.970.253109.90.20328250.0143184313598.4
1.97-2.070.21631910.10.20428280.0123186314798.8
2.07-2.20.22235611.20.20428100.0123189316699.3
2.2-2.380.232316100.20128350.0133180315199.1
2.38-2.610.21232110.10.2128720.0123215319399.3
2.61-2.990.221320100.2128910.0123223321199.6
2.99-3.770.2233049.40.20829350.0133265323999.2
3.77-49.610.2313209.80.22929460.0133380326696.6
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate_AA.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION5udp.paramudp.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.005
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.216

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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