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- PDB-1r6t: crystal structure of human tryptophanyl-tRNA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r6t
タイトルcrystal structure of human tryptophanyl-tRNA synthetase
要素Tryptophanyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Class Ic tRNA synthetase / Rossmann fold catalytical domain / anticodon recognition domain / bound Trp-AMP
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / kinase inhibitor activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / angiogenesis / translation ...tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / kinase inhibitor activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / angiogenesis / translation / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / S15/NS1, RNA-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic ...WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / S15/NS1, RNA-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Helix Hairpins / S15/NS1, RNA-binding / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHANYL-5'AMP / Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yang, X.-L. / Otero, F.J. / Skene, R.J. / McRee, D.E. / Ribas de Pouplana, L. / Schimmel, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal structures that suggest late development of genetic code components for differentiating aromatic side chains
著者: Yang, X.-L. / Otero, F.J. / Skene, R.J. / McRee, D.E. / Schimmel, P. / Ribas De Pouplana, L.
履歴
登録2003年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophanyl-tRNA synthetase
B: Tryptophanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,4695
ポリマ－108,7512
非ポリマー7183
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area33460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.146, 95.713, 98.506
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tryptophanyl-tRNA synthetase / Tryptophan--tRNA ligase / TrpRS / IFP53 / hWRS


分子量: 54375.602 Da / 分子数: 2 / 変異: S213G, Y214D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WARS / プラスミド: pET20b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P23381, tryptophan-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-TYM / TRYPTOPHANYL-5'AMP


分子量: 533.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N7O8P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.67 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.32
詳細: PEG 8K, Mes, pH 6.32, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 %PEG80001reservoir
20.1 Msodium-MES1reservoirpH6.32
310 mMHEPES1droppH7.5
420 mM1dropKCl
50.02 %1dropNaN3
62 mM2-mercaptoethanol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97941 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月21日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97941 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 162039 / Num. obs: 153937 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 13.87
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / % possible all: 87.3
反射
*PLUS
Num. obs: 82479 / % possible obs: 96.5 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.3 % / Rmerge(I) obs: 0.614 / Mean I/σ(I) obs: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→20 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2386 6915 Random
Rwork0.208 --
all0.2082 162215 -
obs0.2082 139484 -
溶媒の処理Bsol: 45.2541 Å2 / ksol: 0.341653 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.024 Å20 Å2-8.367 Å2
2---3.98 Å20 Å2
3---0.956 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6435 0 49 294 6778
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna.param
X-RAY DIFFRACTION3WPA.param
X-RAY DIFFRACTION4goln.param
X-RAY DIFFRACTION5water_rep.param
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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