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- PDB-5ujj: Crystal structure of human H130R tryptophanyl-tRNA synthetase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ujj
タイトルCrystal structure of human H130R tryptophanyl-tRNA synthetase in complex with TrpAMP
要素Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / Rossmann-fold catalytic domain / anti-codon binding domain / H130R mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / kinase inhibitor activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / angiogenesis / translation ...tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / kinase inhibitor activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / angiogenesis / translation / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / S15/NS1, RNA-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic ...WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / S15/NS1, RNA-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Helix Hairpins / S15/NS1, RNA-binding / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHANYL-5'AMP / Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Xu, X. / Yang, X.-L.
引用ジャーナル: RNA Biol / 年: 2018
タイトル: An alternative conformation of human TrpRS suggests a role of zinc in activating non-enzymatic function.
著者: Xu, X. / Zhou, H. / Zhou, Q. / Hong, F. / Vo, M.N. / Niu, W. / Wang, Z. / Xiong, X. / Nakamura, K. / Wakasugi, K. / Schimmel, P. / Yang, X.L.
履歴
登録2017年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,6947
ポリマ－109,5542
非ポリマー1,1405
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area33870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.352, 95.277, 99.623
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 130.460, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic / Interferon-induced protein 53 / IFP53 / Tryptophanyl-tRNA synthetase / hWRS


分子量: 54777.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WARS, IFI53, WRS / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23381, tryptophan-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-TYM / TRYPTOPHANYL-5'AMP


分子量: 533.431 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N7O8P
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 18% PEG1500, 0.1mol/L Bis-Tris pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→75.8 Å / Num. obs: 56074 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Num. unique all: 2837 / Num. unique obs: 2837 / Rsym value: 0.159 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QUI

2qui


解像度: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 4.422 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.241 / ESU R Free: 0.179
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2319 2735 4.9 %RANDOM
Rwork0.2155 ---
obs0.2163 53339 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.55 Å2 / Biso mean: 23.093 Å2 / Biso min: 11.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å2-0.09 Å2
2---0.43 Å2-0 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6711 0 77 162 6950
Biso mean--16.61 22.2 -
残基数----835
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196950
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1131.9669390
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.876315087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8175832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.1724.036332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.249151213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7551541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21011
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021656
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 209 -
Rwork0.248 3898 -
all-4107 -
obs--98.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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