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万見
- PDB-1r21: Solution Structure of human Ki67 FHA Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r21
タイトルSolution Structure of human Ki67 FHA Domain
要素Antigen Ki-67
キーワードCELL CYCLE / beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromatin organization / regulation of mitotic nuclear division / condensed chromosome / chromosome segregation / molecular condensate scaffold activity / chromosome / cell population proliferation / nucleolus / DNA binding / RNA binding ...regulation of chromatin organization / regulation of mitotic nuclear division / condensed chromosome / chromosome segregation / molecular condensate scaffold activity / chromosome / cell population proliferation / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
KI67R / KI67R (NUC007) repeat / K167/Chmadrin repeat / Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain ...KI67R / KI67R (NUC007) repeat / K167/Chmadrin repeat / Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferation marker protein Ki-67
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Byeon, I.J. / Li, H. / Tsai, M.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure of Human Ki67 FHA Domain and its Binding to a Phosphoprotein Fragment from hNIFK Reveal Unique Recognition Sites and New Views to the Structural Basis of FHA Domain Functions
著者: Li, H. / Byeon, I.J. / Ju, Y. / Tsai, M.D.
履歴
登録2003年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antigen Ki-67


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5561
ポリマ－14,5561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)23 / 100structures with the lowest energy,target function
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Antigen Ki-67 / cell proliferation antigen Ki-67 / long form / antigen identified by monoclonal antibody Ki-67 / ...cell proliferation antigen Ki-67 / long form / antigen identified by monoclonal antibody Ki-67 / Proliferation-related Ki-67 antigen


分子量: 14555.519 Da / 分子数: 1 / 断片: FHA domain / 変異: none / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: nucleus / 遺伝子: MKI67 / プラスミド: pEG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P46013

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
2323D 13C-separated NOESY
2423D 15N-separated NOESY
1532D NOESY
1642D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM U-13C,15N-protein; 10 mM TrisHCl buffer (pH 8.4); 2mM DTT; 1 mM EDTA95% H2O, 10% D2O
20.5 mM U-13C,15N-protein; 5 mM HEPES buffer (pH 7.5); 2mM DTT; 1 mM EDTA; 150 mM NaCl95% H2O, 10% D2O
30.5 mM unlabeled-protein; 10 mM TrisHCl buffer (pH 8.4); 2mM DTT; 1 mM EDTA95% H2O, 10% D2O
40.5 mM unlabeled-protein; 10 mM TrisHCl buffer (pH 8.4); 2mM DTT; 1 mM EDTA100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
108.4ambient 290 K
2150 mM NaCl 7.5ambient 290 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
XwinNMR2.6Bruker解析
X-PLORNIH versionBrunger,Schwieters, Kuszewski, Tjandra, Clore構造決定
X-PLORNIH versionBrunger,Schwieters, Kuszewski, Tjandra, Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1921 constraints: 1694 from NOE, 62 from H-bonding, 165 from dihedral angle constraints
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy,target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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