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- PDB-1qzp: NMR structure of the human dematin headpiece domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qzp
タイトルNMR structure of the human dematin headpiece domain
要素dematin
キーワードPROTEIN BINDING / DEMATIN HEADPIECE / VILLIN HEADPIECE / ACTIN BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum tubular network organization / negative regulation of protein targeting to membrane / spectrin-associated cytoskeleton / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Miscellaneous transport and binding events / platelet dense tubular network membrane / cell projection membrane / negative regulation of focal adhesion assembly / regulation of filopodium assembly ...endoplasmic reticulum tubular network organization / negative regulation of protein targeting to membrane / spectrin-associated cytoskeleton / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Miscellaneous transport and binding events / platelet dense tubular network membrane / cell projection membrane / negative regulation of focal adhesion assembly / regulation of filopodium assembly / actin filament capping / positive regulation of fibroblast migration / regulation of lamellipodium assembly / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / negative regulation of cell-substrate adhesion / lamellipodium assembly / positive regulation of wound healing / spectrin binding / cortical cytoskeleton / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / actin filament bundle assembly / positive regulation of blood coagulation / smooth endoplasmic reticulum / erythrocyte development / cellular response to cAMP / cytoskeleton organization / cellular response to calcium ion / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / postsynaptic density / signaling receptor binding / perinuclear region of cytoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putative adherens-junction anchoring domain / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Villin Headpiece Domain; Chain A / Villin headpiece domain / Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain ...Putative adherens-junction anchoring domain / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Villin Headpiece Domain; Chain A / Villin headpiece domain / Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Distance geometry, simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Frank, B.S. / Vardar, D. / Chishti, A.H. / McKnight, C.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The NMR structure of dematin headpiece reveals a dynamic loop that is conformationally altered upon phosphorylation at a distal site
著者: Frank, B.S. / Vardar, D. / Chishti, A.H. / McKnight, C.J.
履歴
登録2003年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE The DHP construct spans residues 316 to 383 of the 48 kDa form of human dematin. To ...SEQUENCE The DHP construct spans residues 316 to 383 of the 48 kDa form of human dematin. To facilitate the comparison with other headpiece domains, we use the numbering scheme from Vardar et al., 1999, J.Molec.Biol., 294, 1299-1310, such that the N-terminal proline of DHP is residue 9, and C-terminal phenylalanine is residue 76. The final residue (F76) is the natural C-terminal residue of dematin.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dematin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9361
ポリマ－7,9361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)13 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 dematin


分子量: 7936.326 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pD48 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: Q08495

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
121HNCA
131HN(CO)CA
141HNCO
151HN(CA)CO
1633D 15N-separated NOESY
1733D 15N-separated TOCSY
181(H)CCH-COSY
1932D NOESY
11032D TOCSY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM DHP U-15N,13C10 mM phosphate, 0.5 mM TMSP, pH 6.0, 10% D2O, and 0.01% sodium azide
24 mM DHP U-15N10 mM phosphate, 0.5 mM TMSP, pH 6.0, 10% D2O, and 0.01% sodium azide
30.7 mM DHP 10% 13C, U-15N10 mM phosphate, 0.5 mM TMSP, pH 6.0, 10% D2O, and 0.01% sodium azide
試料状態イオン強度: 10 mM phosphate / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1Brunger構造決定
NMRPipesgi6xDelaglio解析
XwinNMR3.1Brukercollection
NMRView4.1.2Johnsonデータ解析
MOLMOL2k.2Koradi精密化
精密化手法: Distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1241 restraints: 1129 are NOE-derived distance constraints, 92 are dihedral angle restraints, and 20 are distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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