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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qxp | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of a mu-like calpain | ||||||
要素 | mu-like calpain | ||||||
キーワード | HYDROLASE CHIMERA / m-calpain / mu-calpain / catalytic triad / Ca(2+) requirement | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 calpain-2 / calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / protein catabolic process at postsynapse / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear endoplasmic reticulum ...calpain-2 / calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / protein catabolic process at postsynapse / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / regulation of catalytic activity / negative regulation of actin filament polymerization / receptor catabolic process / self proteolysis / cornified envelope / positive regulation of vascular permeability / myoblast fusion / response to arsenic-containing substance / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to angiotensin / regulation of interleukin-6 production / Neutrophil degranulation / positive regulation of myoblast fusion / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / behavioral response to pain / pseudopodium / blastocyst development / protein autoprocessing / cellular response to interferon-beta / response to mechanical stimulus / cytoskeletal protein binding / cellular response to amino acid stimulus / proteolysis involved in protein catabolic process / cell projection / female pregnancy / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / cellular response to hydrogen peroxide / presynapse / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / postsynapse / postsynaptic density / lysosome / response to hypoxia / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / calcium ion binding / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Pal, G.P. / Veyra, T.D. / Elce, J.S. / Jia, Z. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2003 タイトル: Crystal Structure of a mu-like calpain reveals a partially activated conformation with low Ca(2+) requirement 著者: Pal, G.P. / Veyra, T.D. / Elce, J.S. / Jia, Z. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1qxp.cif.gz | 359.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1qxp.ent.gz | 257.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1qxp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/1qxp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/1qxp | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit with no local symmetry |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 103509.961 Da / 分子数: 2 / 変異: C105S / 由来タイプ: 組換発現 詳細: residues 1-49 from m-calpain, residues 60-647 of mu-calpain, residues 636-700 of m-calpain and residues 83-266 of calcium-activated neutral proteinase. 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Bos taurus (ウシ) プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q07009, UniProt: P97571, GenBank: 505658, calpain-1 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25 詳細: PEG 6000,morpholino ethane sulfonic acid, sodium chloride, n-nonyl-beta-D-maltoside , pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.916117 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月20日 |
放射 | モノクロメーター: Synchrotron source / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.916117 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 50621 / Num. obs: 50621 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 81.2 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 50920 / Num. measured all: 110989 / Rmerge(I) obs: 0.057 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 82.3 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→91.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / SU B: 16.808 / SU ML: 0.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.465 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 49.683 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→91.29 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20 /
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 47246 / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.228 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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