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- PDB-1qxp: Crystal Structure of a mu-like calpain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qxp
タイトルCrystal Structure of a mu-like calpain
要素mu-like calpain
キーワードHYDROLASE CHIMERA / m-calpain / mu-calpain / catalytic triad / Ca(2+) requirement
機能・相同性
機能・相同性情報


calpain-2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / regulation of catalytic activity / protein catabolic process at postsynapse / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / mammary gland involution ...calpain-2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / regulation of catalytic activity / protein catabolic process at postsynapse / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / negative regulation of actin filament polymerization / self proteolysis / cornified envelope / receptor catabolic process / positive regulation of vascular permeability / response to angiotensin / response to arsenic-containing substance / myoblast fusion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / regulation of interleukin-6 production / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Neutrophil degranulation / positive regulation of myoblast fusion / pseudopodium / behavioral response to pain / protein autoprocessing / blastocyst development / synaptic vesicle endocytosis / response to mechanical stimulus / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / cellular response to interferon-beta / cytoskeletal protein binding / proteolysis involved in protein catabolic process / cell projection / cellular response to amino acid stimulus / response to hydrogen peroxide / protein catabolic process / female pregnancy / cellular response to hydrogen peroxide / peptidase activity / presynapse / cellular response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / lysosome / postsynapse / postsynaptic density / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / neuronal cell body / dendrite / calcium ion binding / chromatin / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / proteolysis / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CAPN2, penta-EF hand, calcium binding motif / Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Jelly Rolls - #380 / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain ...CAPN2, penta-EF hand, calcium binding motif / Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Jelly Rolls - #380 / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. / Calpain-like thiol protease family. / EF-hand domain pair / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Jelly Rolls / Alpha-Beta Complex / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Calpain-1 catalytic subunit / Calpain-2 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pal, G.P. / Veyra, T.D. / Elce, J.S. / Jia, Z.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a mu-like calpain reveals a partially activated conformation with low Ca(2+) requirement
著者: Pal, G.P. / Veyra, T.D. / Elce, J.S. / Jia, Z.
履歴
登録2003年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mu-like calpain
B: mu-like calpain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,0202
ポリマ－207,0202
非ポリマー00
水5,621312
1
A: mu-like calpain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5101
ポリマ－103,5101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: mu-like calpain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5101
ポリマ－103,5101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.738, 184.596, 86.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit with no local symmetry

-
要素

#1: タンパク質 mu-like calpain


分子量: 103509.961 Da / 分子数: 2 / 変異: C105S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: residues 1-49 from m-calpain, residues 60-647 of mu-calpain, residues 636-700 of m-calpain and residues 83-266 of calcium-activated neutral proteinase.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Bos taurus (ウシ)
プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q07009, UniProt: P97571, GenBank: 505658, calpain-1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: PEG 6000,morpholino ethane sulfonic acid, sodium chloride, n-nonyl-beta-D-maltoside , pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110-15 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.6
3100 mM1dropNaCl
40.2 mMEDTA1drop
510 mMdithiothreitol1drop
68 %PEG60001reservoir
7100 mMMES1reservoirpH6.25
850 mM1reservoirNaCl
96.0 mMn-nonyl-beta-D-maltoside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.916117 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月20日
放射モノクロメーター: Synchrotron source / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916117 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 50621 / Num. obs: 50621 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 81.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 50920 / Num. measured all: 110989 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.3 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→91.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / SU B: 16.808 / SU ML: 0.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.465 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31089 2550 5.1 %RANDOM
Rwork0.22877 ---
all0.2329 47780 --
obs0.23294 47780 91.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.683 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å21.47 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12056 0 0 312 12368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0740.02112336
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.0210923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg4.431.93416671
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.871325280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.19151532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2840.21810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0240.0214055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0230.022659
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.340.24376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.320.214802
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1440.27714
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2770.2546
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4350.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3680.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4770.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3411.57787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.565212237
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.3834549
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.7024.54434
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.432 174
Rwork0.327 3175
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 47246 / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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