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- PDB-1qx7: Crystal structure of apoCaM bound to the gating domain of small c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qx7
タイトルCrystal structure of apoCaM bound to the gating domain of small conductance Ca2+-activated potassium channel
要素
  • Calmodulin
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / apoCalmodulin / SK channel / small conductance Ca2+ activated K+ channel / CaMBD / gating domain / Ca2+-activated gating / functioanl bipartism
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / calcium-activated potassium channel activity ...Ca2+ activated K+ channels / regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / calcium-activated potassium channel activity / : / : / : / : / : / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / smooth endoplasmic reticulum / alpha-actinin binding / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / regulation of neuronal synaptic plasticity / detection of calcium ion / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / titin binding / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / T-tubule / regulation of heart rate / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / nitric-oxide synthase regulator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / sarcolemma / modulation of chemical synaptic transmission / potassium ion transport / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / spindle pole / disordered domain specific binding / calcium-dependent protein binding / myelin sheath / protein autophosphorylation / growth cone / vesicle / dendritic spine / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / neuronal cell body / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand / : ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement combined with MAD / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Crum, M. / Miller, M.C.
引用ジャーナル: STRUCTURE / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of apocalmodulin and an apocalmodulin/SK potassium channel gating domain complex.
著者: Schumacher, M.A. / Crum, M. / Miller, M.C.
履歴
登録2003年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Calmodulin
R: Calmodulin
A: Calmodulin
B: Calmodulin
M: Calmodulin
D: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,9346
ポリマ－95,9346
非ポリマー00
水00
1
I: Calmodulin
R: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2872
ポリマ－34,2872
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5040 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area14440 Å2
手法PISA
2
A: Calmodulin
B: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2872
ポリマ－34,2872
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4980 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area14100 Å2
手法PISA
3
M: Calmodulin
D: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3602
ポリマ－27,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
M: Calmodulin

A: Calmodulin
B: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4303
ポリマ－51,4303
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z+1/41
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area18650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.930, 79.930, 220.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細the apoCaM/CaMBD complex is monomeric, also in the crystal are two domain swapped dimers of apoCaM which "anchor" the flexible apoCaM/CaMBD complex

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要素

#1: タンパク質
Calmodulin


分子量: 17143.406 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: CALM1, CAM1, CALM, CAM, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CAM3, CAMC
プラスミド: pET23b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SK2


分子量: 10216.989 Da / 分子数: 1 / Fragment: SK2 gating domain (residues 411-487) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: KCNN2 / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P70604
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Citrate, NaCl, Hepes, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→75.16 Å / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.09→3.51 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: molecular replacement combined with MAD
開始モデル: 1QX5

1qx5


解像度: 3.09→75.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 3330198.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 1958 9.5 %RANDOM
Rwork0.286 ---
obs0.286 22535 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 83.9875 Å2 / ksol: 0.365198 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 69.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.11 Å20 Å20 Å2
2--9.11 Å20 Å2
3----18.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09→75.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5523 0 0 0 5523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.09→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 324 9.4 %
Rwork0.35 3416 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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