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- PDB-1qwh: a covalent dimer of transthyretin that affects the amyloid pathway -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qwh
タイトルa covalent dimer of transthyretin that affects the amyloid pathway
要素Transthyretin
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / thyroid hormone / liver / plasma / cerebrospinal fluid / polyneuropathy / disease mutation / transport / thyroxine / binding protein / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Foss, T. / Kelker, M.S. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Kinetic stabilization of the native state by protein engineering: implications for inhibition of transthyretin amyloidogenesis.
著者: Foss, T.R. / Kelker, M.S. / Wiseman, R.L. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W.
履歴
登録2003年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE THIS CONSTRUCT OF TRANSTHYRETIN WAS MADE BY JOINING TWO MONOMERS VIA A GLYCINE RICH ...SEQUENCE THIS CONSTRUCT OF TRANSTHYRETIN WAS MADE BY JOINING TWO MONOMERS VIA A GLYCINE RICH PEPTIDE TO ESSENTIALLY FORM A DIMER OF DIMERS, WHEN IN THE ACTIVE STATE. THE ACTIVE FORM OF THIS CONSTRUCT CRYSTALLIZED WITH HALF OF EACH FULL LENGTH DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT AND WAS ISOMORPHOUS WITH THE STRUCTURE OF 1BZD.PDB. NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE LINKER AND AS SUCH WAS REFINED AS TWO SEPERATE CHAINS (MONOMERS) IN THE ASYMMETRIC UNIT, AS FOR WILD TYPE TRANSTHYRETIN. THE SEQUENCE OF THE LINKER IS GSGGGTGGGSG.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7172
ポリマ－25,7172
非ポリマー00
水2,252125
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4334
ポリマ－51,4334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6210 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.630, 86.050, 63.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / Prealbumin / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 12858.368 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A linker, not seen in the density, was used to link chain A and B, see remark 999.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET29b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG 4000, 0.2 M Magnesium Nitrate , pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月28日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→30 Å / Num. all: 48411 / Num. obs: 48411 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.36→29.88 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.539 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DVQ.pdb

1dvq


解像度: 1.36→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 0.914 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22246 2427 5 %RANDOM
Rwork0.21534 ---
obs0.21571 48380 92.34 %-
all-48411 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.855 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1674 0 0 125 1799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211717
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.561.9342334
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9875210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.295
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.36→1.395 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.272 166
Rwork0.252 3482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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