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万見
- PDB-1qub: CRYSTAL STRUCTURE OF THE GLYCOSYLATED FIVE-DOMAIN HUMAN BETA2-GLY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qub
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE GLYCOSYLATED FIVE-DOMAIN HUMAN BETA2-GLYCOPROTEIN I PURIFIED FROM BLOOD PLASMA
要素PROTEIN (human beta2-Glycoprotein I)
キーワードMEMBRANE ADHESION / SHORT CONSENSUS REPEAT / SUSHI / COMPLEMENT CONTROL PROTEIN / N-GLYCOSYLATION / MULTI-DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


triglyceride transport / lipoprotein lipase activator activity / platelet dense granule lumen / positive regulation of lipoprotein lipase activity / blood coagulation, intrinsic pathway / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / regulation of fibrinolysis / chylomicron / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle ...triglyceride transport / lipoprotein lipase activator activity / platelet dense granule lumen / positive regulation of lipoprotein lipase activity / blood coagulation, intrinsic pathway / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / regulation of fibrinolysis / chylomicron / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / negative regulation of endothelial cell migration / triglyceride metabolic process / plasminogen activation / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of angiogenesis / phospholipid binding / Platelet degranulation / heparin binding / : / lipid binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta-2-glycoprotein-1 fifth domain / Beta-2-glycoprotein-1 fifth domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-glycoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Bouma, B. / de Groot, P.G. / van den Elsen, J.M.H. / Ravelli, R.B.G. / Schouten, A. / Simmelink, M.J.A. / Derksen, R.H.W.M. / Kroon, J. / Gros, P.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Adhesion mechanism of human beta(2)-glycoprotein I to phospholipids based on its crystal structure.
著者: Bouma, B. / de Groot, P.G. / van den Elsen, J.M. / Ravelli, R.B. / Schouten, A. / Simmelink, M.J. / Derksen, R.H. / Kroon, J. / Gros, P.
履歴
登録1999年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (human beta2-Glycoprotein I)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9325
ポリマ－35,4791
非ポリマー1,4534
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.170, 166.490, 114.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (human beta2-Glycoprotein I)


分子量: 35478.641 Da / 分子数: 1 / 断片: BETA2-GLYCOPROTEIN I / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Organelle: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P02749
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5 M ammonium sulphate 20 mM cadmium chloride 2 % (v/v) glycerol 100 mM HEPES 1.5 M AMMONIUM PHOSPHATE 100 MM SODIUM ACETATE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16.5 mg/mlprotein1drop
2150 mM1dropNaCl
350 mMTris-HCl1drop
41.5 Mammonium sulfate1reservoir
52 %(v/v)glycerol1reservoir
620 mM1reservoirCdCl2
70.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9354
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月27日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(333) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9354 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. all: 42497 / Num. obs: 42497 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 46.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.363 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6122 / Rsym value: 0.364 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータ削減
SOLVE位相決定
CNS精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.7→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Rfactor Rfree error details: 0.006 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used maximum likelihood target using amplitudes
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 2082 4.9 %random
Rwork0.249 ---
all0.25 42451 --
obs0.25 42451 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.7939 Å2 / ksol: 0.371246 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.41 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2480 0 95 32 2607
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.35
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.82.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 363 5.2 %
Rwork0.399 6631 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 51.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.399 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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