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- PDB-1qu1: CRYSTAL STRUCTURE OF EHA2 (23-185) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qu1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF EHA2 (23-185)
要素PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
キーワードVIRAL PROTEIN / HEMAGGLUTININ / LOW-PH / VIRUS/VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chen, J. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: N- and C-terminal residues combine in the fusion-pH influenza hemagglutinin HA(2) subunit to form an N cap that terminates the triple-stranded coiled coil.
著者: Chen, J. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
履歴
登録1999年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
B: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
C: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
D: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
E: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
F: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,3666
ポリマ－108,3666
非ポリマー00
水13,223734
1
A: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
B: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
C: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1833
ポリマ－54,1833
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12620 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area21770 Å2
手法PISA
2
D: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
E: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)
F: PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1833
ポリマ－54,1833
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13170 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area22690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.241, 48.877, 221.303
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細THERE ARE TWO TRIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT, TRIMER TWO (CHAIN D, E AND F) IS MORE COMPLETE THAN TRIMER ONE (CHAIN A, B AND C). RESIDUES 179-185 ARE ORDERED ONLY IN CHAINS C AND F, THIS MAY BE CAUSED BY CRYSTAL PACKING.

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (INFLUENZA RECOMBINANT HA2 CHAIN)


分子量: 18061.006 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
属: Influenzavirus A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03437
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 734 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 %
結晶化pH: 4.4 / 詳細: 2% PEG 4000, 30-150 MM NACL, pH 4.40
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
32 %PEG40001reservoir
430-150 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1.845
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.845 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→35 Å / Num. obs: 87961 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.277 / % possible all: 83.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 35 Å / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.6 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.9 % / Num. unique obs: 7801

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
精密化解像度: 1.9→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2433981.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: NULL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 5508 6.2 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 88372 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.45 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.05 Å20 Å2-1.41 Å2
2--17.26 Å20 Å2
3----12.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7173 0 0 734 7907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 616 4.8 %
Rwork0.326 12276 -
obs--83.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARANULL
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 6.2 % / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 40.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.349 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor Rwork: 0.326 / Rfactor obs: 0.332

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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