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- PDB-1qo2: Crystal structure of N-((5'-phosphoribosyl)-formimino)-5-aminoimi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qo2
タイトルCrystal structure of N-((5'-phosphoribosyl)-formimino)-5-aminoimidazol-4-carboxamid ribonucleotid isomerase (EC 3.1.3.15, HisA)
要素1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase
キーワードISOMERASE / HISTIDINE BIOSYNTHESIS / THERMOPHILIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase / 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase activity / L-histidine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HisA, bacterial-type / HisA/PriA, bacterial-type / Histidine biosynthesis, HisA-like / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Wilmanns, M. / Lang, D. / Thoma, R. / Sterner, R.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Structural Evidence for Evolution of the Beta/Alpha-Barrel Scaffold by Repeated Gene Duplication and Fusion
著者: Lang, D. / Thoma, R. / Henn-Sax, M. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1999
タイトル: Efficient Expression, Purification and Crystallisation of Two Hyperthermostable Enzymes of Histidine Biosynthesis
著者: Thoma, R. / Obmolova, G. / Lang, D.A. / Schwander, M. / Jenoe, P. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
履歴
登録1999年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase
B: 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4182
ポリマ－54,4182
非ポリマー00
水9,854547
1
A: 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2091
ポリマ－27,2091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2091
ポリマ－27,2091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.780, 73.160, 62.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9992, -0.01298, -0.03791), (-0.03851, 0.05016, 0.998), (-0.01105, 0.99866, -0.05062)
ベクター: 16.28184, -4.59496, 5.49976)

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要素

#1: タンパク質 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase / HISA / PHOSPHORIBOSYLFORMIMINO-5-AMINOIMIDAZOLE CARBOXAMIDE RIBOTIDE ISOMERASE


分子量: 27208.951 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: M1, M17 AND M236 ARE SELENOMETHIONINE SUBSTITUTED
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: THISA / プラスミド: PDMI, 1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 TRPEA2 / 参照: UniProt: Q9X0C7, D-lyxose ketol-isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 547 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.86 %
結晶化pH: 5.6
詳細: SEE THOMA ET AL. (1999) FEBS LETTERS 454, 1-6., pH 5.60
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Thoma, R., (1999) FEBS Lett., 454, 1.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116 mg/mlprotein1drop
210 mMBis-Tris1drop
31 mMdithiothreitol1drop
41 mMEDTA1drop
529-35 %(w/v)PEG40001reservoir
60.1 Mcitrate1reservoir
7200 mM1reservoirNH4Ac
83 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.97893, 0.97929, 0.98089
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日 / 詳細: RHODIUM COATED PRE-MIRROR FOCUSSING MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978931
20.979291
30.980891
反射解像度: 1.85→39.841 Å / Num. obs: 34932 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.51 % / Biso Wilson estimate: 27.24 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 1.95 % / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / Rsym value: 0.269 / % possible all: 91.9
反射
*PLUS
冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.304

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.9位相決定
SHARP位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→8 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1707 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 34472 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS DEFAULT, ANISOTROPIC B FACTORS
原子変位パラメータBiso mean: 20.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.878 Å20 Å2-3.646 Å2
2--5.037 Å20 Å2
3----2.159 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3798 0 0 547 4345
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0047
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.31
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.649
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.7889
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.29312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.28212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.98715
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.87 Å / Total num. of bins used: 34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 58 5 %
Rwork0.306 855 -
obs--78.64 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0047
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.31
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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