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万見
- PDB-1qmt: Recombinant Human Eosinophil Cationic Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qmt
タイトルRecombinant Human Eosinophil Cationic Protein
要素EOSINOPHIL CATIONIC PROTEIN
キーワードRIBONUCLEASE (リボヌクレアーゼ) / EOSINOPHIL (好酸球) / CYTOTOXICITY (細胞毒性)
機能・相同性
機能・相同性情報


induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / 抗微生物ペプチド / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / 走化性 / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide ...induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / 抗微生物ペプチド / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / 走化性 / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / endonuclease activity / defense response to Gram-negative bacterium / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / 自然免疫系 / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eosinophil cationic protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Boix, E. / Leonidas, D.D. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The Crystal Structure of Eosinophil Cationic Protein at 2.4 A Resolution
著者: Boix, E. / Leonidas, D.D. / Nikolovski, Z. / Nogues, M.V. / Cuchillo, C.M. / Acharya, K.R.
履歴
登録1999年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EOSINOPHIL CATIONIC PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7301
ポリマ－15,7301
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.159, 100.159, 31.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER

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要素

#1: タンパク質 EOSINOPHIL CATIONIC PROTEIN / / RIBONUCLEASE 3 / RNASE 3


分子量: 15730.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / Cell: EOSINOPHIL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12724
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE FOR 1QMT PDB CORRESPONDS TO RECOMBINANT HUMAN ECP. IT INCLUDES THE COMPLETE NATIVE PROTEIN ...SEQUENCE FOR 1QMT PDB CORRESPONDS TO RECOMBINANT HUMAN ECP. IT INCLUDES THE COMPLETE NATIVE PROTEIN AND AN ADDITIONAL MET AT THE N-TERMINAL. THE NATIVE ECP (RESIDUES 1 -133) CORRESPONDS TO RESIDUES 28-160 OF THE ECP PRECURSOR (SWS P12724). RESIDUES 1-27 OF P12724 ARE THE SIGNAL PEPTIDE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113 mg/mlprotein1drop
20.5 M1reservoirNaCl
310 %2-propanol1reservoir
40.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. obs: 6916 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.93 % / Biso Wilson estimate: 41.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 65
反射
*PLUS
Num. measured all: 34137
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 65 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EOSINOPHIL DERIVED NEUROTOXIN STRUCTURE AT 1.8 ANGSTROMS (COORDINATES NOT SUBMITTED) WAS PROVIDED BY S.MOSIMANN AND M.N.G.JAMES AND USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT.

解像度: 2.4→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 552 8 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.176 6907 95.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1102 0 0 27 1129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.281.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.752
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.152
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.382.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 63 7.2 %
Rwork0.318 810 -
obs--74.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.WATERTOPOW.WATER
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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