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- PDB-1qmo: Structure of FRIL, a legume lectin that delays hematopoietic prog... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qmo
タイトルStructure of FRIL, a legume lectin that delays hematopoietic progenitor maturation
要素(MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL) x 2
キーワードLECTIN / CROSSLINK / HEMATOPOIETIC PROGENITOR / SUGAR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein storage vacuole lumen / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #4220 / Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / : / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily ...Immunoglobulin-like - #4220 / Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / : / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / : / : / Flt3 receptor-interacting lectin
類似検索 - 構成要素
生物種DOLICHOS LAB LAB (マメ科)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hamelryck, T.W. / Moore, J.G. / Chrispeels, M. / Loris, R. / Wyns, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Role of Weak Protein-Protein Interactions in Multivalent Lectin-Carbohydrate Binding: Crystal Structure of Cross-Linked Fril
著者: Hamelryck, T.W. / Moore, J.G. / Chrispeels, M.J. / Loris, R. / Wyns, L.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Cdna Cloning of Fril, a Lectin from Dolichos Lablab, that Preserves Hematopoietic Progenitors in Suspension Culture.
著者: Colucci, G. / Moore, J.G. / Feldman, M. / Chrispeels, M.J.
#2: ジャーナル: Glycobiology / 年: 1999
タイトル: Purification and Characterization of Dolichos Lablab Lectin
著者: Mo, H. / Meah, Y. / Moore, J.G. / Goldstein, I.J.
履歴
登録1999年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
B: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
C: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
D: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
E: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
F: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
G: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
H: MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,90520
ポリマ－108,8048
非ポリマー1,10112
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area49220 Å2
ΔGint-315.4 kcal/mol
Surface area41020 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)151.360, 151.360, 309.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99877, -0.00229, -0.04957), (-0.00243, -0.99999, -0.00286), (-0.04956, 0.00298, -0.99877)1.75386, 2.64928, 73.38818
2given(-1, 0.00171, -0.00027), (0.00171, 1, 0.00061), (0.00027, 0.00061, -1)151.40465, -0.12035, 69.63332
3given(-0.99882, 0.00088, 0.04847), (-0.00106, -0.99999, -0.00379), (0.04847, -0.00384, 0.99882)149.66263, 2.60639, -3.69045
詳細THE BIOMOLECULE CONSISTS OF A TETRAMER OF A HETERO-DIMER.THE HETERO DIMER APPEARS TO BE A RESULT OF POST-TRANSLATIONALPROCESSING OF THE SINGLE GENE PRODUCT.

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要素

#1: タンパク質
MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL


分子量: 12212.475 Da / 分子数: 4 / 断片: ALPHA CHAIN RESIDUES 1 TO 113 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DOLICHOS LAB LAB (マメ科) / 器官: SEED / 参照: GenBank: 4204466, UniProt: Q9ZTA9*PLUS
#2: タンパク質
MANNOSE BINDING LECTIN, FRIL


分子量: 14988.616 Da / 分子数: 4 / 断片: BETA CHAIN RESIDUES 132 TO 264 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DOLICHOS LAB LAB (マメ科) / 器官: SEED / 参照: GenBank: 4204466, UniProt: Q9ZTA9*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
配列の詳細THE HETERO-DIMER, CHAINS A,E ARE THE PRODUCT OF A SINGLE GENE AND IS LIKELY DUE TO PROTEOLYTICAL PROCESSING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 6.5
詳細: METHOD 'HANING DROP BOTTOM', 20 % PEG 8000, 0.1 M NACACODYLATE, PH 6.5, 0.2 M (NH4)2SO4, WITH A 5 MICROLITER PROTEIN SOLUTION DROP, (4.3 MG/ML)+ 5 MICROLITER BOTTOM SOLUTION + 1 MICROLITER ...詳細: METHOD 'HANING DROP BOTTOM', 20 % PEG 8000, 0.1 M NACACODYLATE, PH 6.5, 0.2 M (NH4)2SO4, WITH A 5 MICROLITER PROTEIN SOLUTION DROP, (4.3 MG/ML)+ 5 MICROLITER BOTTOM SOLUTION + 1 MICROLITER TRIMANNOSIDE SOLUTION (90 MM)
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14.3 mg/mlprotein1drop
290 mMMan(alpha1-3)[Man(alpha1-6)]Man(alpha1-O-Me)1drop
411 %PEG80001reservoirbottom solution
50.1 MNa cacodylate1reservoirbottom solution
60.2 Mammonium sulfate1reservoirbottom solution
3bottom solution1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→20 Å / Num. obs: 333806 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.8
反射
*PLUS
Num. obs: 26919 / Num. measured all: 257389 / Rmerge(I) obs: 0.159

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MODEL

解像度: 3.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: NO DENSITY FOR RESIDUES AFTER POSITION 248. GAP BETWEEN ASN 113 AND SER 132, LIKELY DUE TO PROTEOLYTICAL PROCESSING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2681 10 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 26919 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.168158 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.62 Å2-22.3 Å20 Å2
2---1.62 Å20 Å2
3---3.241 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7092 0 56 0 7148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.53.504
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.75.981
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.54.721
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.87.418
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 449 10.2 %
Rwork0.321 3942 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.METALS
X-RAY DIFFRACTION4CARBOHYDRATE.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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