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- PDB-1qll: Piratoxin-II (Prtx-II) - a K49 PLA2 from Bothrops pirajai -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qll
タイトルPiratoxin-II (Prtx-II) - a K49 PLA2 from Bothrops pirajai
要素PHOSPHOLIPASE A2
キーワードNEUROTOXIN / K49 PHOSPHOLIPASE A2 (PLA2)
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid metabolic process / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-TRIDECANOIC ACID / Basic phospholipase A2 homolog piratoxin-2
類似検索 - 構成要素
生物種BOTHROPS PIRAJAI (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Lee, W.-H. / Polikarpov, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural Basis for Low Catalytic Activity in Lys49 Phospholipases A2-A Hypothesis: The Crystal Structure of Piratoxin II Complexed to Fatty Acid
著者: Lee, W.H. / Da Silva Giotto, M.T. / Marangoni, S. / Toyama, M.H. / Polikarpov, I. / Garratt, R.C.
履歴
登録1999年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2
B: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9974
ポリマ－27,5682
非ポリマー4292
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint0.2 kcal/mol
Surface area16300 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.190, 60.360, 58.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, -0.0003, -0.0043), (-0.0003, -0.9999, -0.0157), (-0.0043, 0.0157, -0.9999)
ベクター: -0.025, 43.0776, -0.399)
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A HOMO-DIMERIC COMPLEX

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2 / MYOTOXIN II / BOTHROPSTOXIN I / BTXTX1 / BTHTX1


分子量: 13784.216 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FATTY ACID TRAPPED AT THE HYDROPHOBIC CHANNEL / 由来: (天然) BOTHROPS PIRAJAI (ヘビ) / Secretion: TOTAL VENOM / 参照: UniProt: P82287, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-TDA / N-TRIDECANOIC ACID


分子量: 214.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H26O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PHOSPHOLIPASES A2 (PLA2) CAN BE DIVIDED INTO TWO MAJOR CLASSES BASED UPON CATALYTIC ACTIVITY. ...THE PHOSPHOLIPASES A2 (PLA2) CAN BE DIVIDED INTO TWO MAJOR CLASSES BASED UPON CATALYTIC ACTIVITY. THE D49 CLASS IS ACTIVE, WHILE THE K49 CLASS IS INACTIVE. THE SEQUENCE NUMBERING IS BASED ON A REPRESENTATIVE PHOSPHOLIPASE A2. IN THE K49 PLA2 CLASS ENZYME STUDIED HERE THE LYS IS RESIDUE 48. SIGNIFICANTLY THIS K49 ENZYME, DESPITE ITS LACK OF PHOSPHOLIPASE ACTION, SHOWS SEVERAL PHARMACOLOGICAL EFFECTS. THE STRUCTURE REVEALS THE PRESENCE OF A FATTY ACID MOLECULE TRAPPED IN THE REACTION SITE OF EACH ENZYME MOLECULE.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8.5
詳細: 28% PEG 3350, 0.25 M LITHIUM SULFATE 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, AT 277 K FOR APPROX. 40 DAYS
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
228 %PEG33501reservoir
30.25 M1reservoirLi2SO4
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.38
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月15日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.38 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→20 Å / Num. obs: 6934 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.43 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 1.53 % / Mean I/σ(I) obs: 2.57 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 72.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 23809 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.5 % / Rmerge(I) obs: 0.26

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CLP

1clp


解像度: 2.04→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE C-TERMINAL IS CLEARLY VISIBLE IN THE DENSITY MAP AND IT IS MAKING A DISULPHIDE BRIDGE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1190 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs-23809 90.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1908 0 30 302 2240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0470.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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