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- PDB-1qj0: HUMAN INSULIN HEXAMERS WITH CHAIN B HIS MUTATED TO TYR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qj0
タイトルHUMAN INSULIN HEXAMERS WITH CHAIN B HIS MUTATED TO TYR
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE / GLUCOSE METABOLISM / DIABETES / INSULIN MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / transport vesicle / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / acute-phase response / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cognition / Regulation of insulin secretion / endosome lumen / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / glucose homeostasis / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tang, L. / Whittingham, J.L. / Verma, C.S. / Caves, L.S.D. / Dodson, G.G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structural Consequences of the B5 Histidine --> Tyrosine Mutation in Human Insulin Characterized by X-Ray Crystallography and Conformational Analysis.
著者: Tang, L. / Whittingham, J.L. / Verma, C.S. / Caves, L.S.D. / Dodson, G.G.
履歴
登録1999年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8527
ポリマ－11,6854
非ポリマー1663
水50428
1
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子

A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子

A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN
C: INSULIN A CHAIN
D: INSULIN B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,55521
ポリマ－35,05612
非ポリマー4999
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area17750 Å2
ΔGint-307.4 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.940, 80.940, 37.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1001-

ZN

21B-1002-

CL

31D-1001-

ZN

41B-2003-

HOH

51D-2009-

HOH

詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS AN INSULIN DIMER. THREE DIMERS AGGREGATE AROUND TWO ZINC IONS SITUATED ON A CRYSTALLOGRAPHIC3-FOLD AXIS TO FORM A HEXAMER.A MEAN DIFFERENCE IN ACCESSIBLE SURFACE AREA PER THE CHAIN IN THE COMPLEX OF 1325.5 ANGSTROM**2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN / B5TYR_T3R3


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 3458.980 Da / 分子数: 2 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化pH: 6.8
詳細: CRYSTALLISATION IN BATCH: 10 MG B5 TYR INSULIN DISSOLVED IN 2 ML 0.02M HCL. TO THIS ADDED 0.05 ML 0.15M ZINC ACETATE, 1.0 ML 0.2 M TRI-SODIUM CITRATE, 1.0 ML ACETONE. PH ADJUSTED TO 6.4-7.1 .
結晶化
*PLUS
手法: batch method / PH range low: 7.1 / PH range high: 6.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlinsulin11
20.02 M11HCl2 ml
30.15 Mzinc acetate110.05 ml
40.2 Mtrisodium citrate111 ml
5acetone111 ml

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25.7 Å / Num. obs: 3477 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / % possible all: 92
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: T3R3 (NATIVE) INSULIN

解像度: 2.4→25.7 Å / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING SIDECHAINS HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OCCUPANCIES DUE TO DISORDER: A4, A5, A10, B3, B4, B21, B29, C14, D3, D4 THE FOLLOWING CHAIN TERMINAL RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED ZERO ...詳細: THE FOLLOWING SIDECHAINS HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OCCUPANCIES DUE TO DISORDER: A4, A5, A10, B3, B4, B21, B29, C14, D3, D4 THE FOLLOWING CHAIN TERMINAL RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OCCUPANCIES DUE TO DISORDER: B1-B2, B30, D30 THE FOLLOWING A CHAIN RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED ZERO OR HALF OCCUPANCIES DUE TO DISORDER, RESULTING FROM THE B5 HIS TO TYR MUTATION: A7, A8, A9
Rfactor反射数%反射
Rwork0.199 --
all-3477 -
obs-3477 97 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数795 0 3 28 826
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0210.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0540.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0580.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.23
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.43
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.025
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2120.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2050.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2790.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1880.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor15.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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