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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qi8 | ||||||
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タイトル | DEOXYGENATED STRUCTURE OF A DISTAL POCKET HEMOGLOBIN MUTANT | ||||||
要素 | (HEMOGLOBIN) x 2 | ||||||
キーワード | OXYGEN STORAGE/TRANSPORT / HEMOGLOBIN / BLOOD SUBSTITUTE / LOW NO REACTIVITY / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nitric oxide transport / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma ...nitric oxide transport / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / Late endosomal microautophagy / Heme signaling / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / response to hydrogen peroxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Cytoprotection by HMOX1 / platelet aggregation / oxygen binding / regulation of blood pressure / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / OTHER / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Miele, A.E. / Vallone, B. / Santanche, S. / Travaglini-Allocatelli, C. / Bellelli, A. / Brunori, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: Modulation of ligand binding in engineered human hemoglobin distal pocket. 著者: Miele, A.E. / Santanche, S. / Travaglini-Allocatelli, C. / Vallone, B. / Brunori, M. / Bellelli, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1qi8.cif.gz | 129.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1qi8.ent.gz | 101.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1qi8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/1qi8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/1qi8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 2hhbS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15222.417 Da / 分子数: 2 / 断片: ALPHA CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / Cell: ERYTHROCYTE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PKK223,3 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB-1 / 参照: UniProt: P69905 #2: タンパク質 | 分子量: 15962.263 Da / 分子数: 2 / 断片: BETA CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / Cell: ERYTHROCYTE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PKK223,3 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB-1 / 参照: UniProt: P68871 #3: 化合物 | ChemComp-HEM / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.7 % |
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: HIGH SALT (PERUTZ, 1968)., pH 6.5 |
結晶化 | *PLUS 詳細: refer to Perutz, M.F., (1968) J. Cryst. Growth, 2, 54. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 42464 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.12 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 12.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.197 / % possible all: 64.4 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 51582 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 64.4 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER 開始モデル: 2HHB 解像度: 1.8→16 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21.96 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→16 Å
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拘束条件 |
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