[日本語] English
万見
- PDB-1qhv: HUMAN ADENOVIRUS SEROTYPE 2 FIBRE HEAD -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhv
タイトルHUMAN ADENOVIRUS SEROTYPE 2 FIBRE HEAD
要素PROTEIN (ADENOVIRUS FIBRE)
キーワードVIRAL PROTEIN / RECEPTOR BINDING / EXTRA-ORDINARY STABILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / viral capsid / cell adhesion / symbiont entry into host cell / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Adenovirus pIV-related, attachment domain / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Adenoviral fibre protein, knob / Adenoviral fibre protein (knob domain) / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Adenovirus fibre protein / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fiber protein / Adenovirus type 2 partial fiber gene with mutation sites H2 ts 125
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Van Raaij, M.J. / Louis, N. / Chroboczek, J. / Cusack, S.
引用
ジャーナル: Virology / 年: 1999
タイトル: Structure of the human adenovirus serotype 2 fiber head domain at 1.5 A resolution.
著者: van Raaij, M.J. / Louis, N. / Chroboczek, J. / Cusack, S.
#1: ジャーナル: J.Virol. / 年: 1994
タイトル: Cell-Binding Domain of Adenovirus Serotype 2 Fiber
著者: Louis, N. / Fender, P. / Barge, A. / Kitts, P. / Chroboczek, J.
履歴
登録1999年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ADENOVIRUS FIBRE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6713
ポリマ－21,4791
非ポリマー1922
水5,495305
1
A: PROTEIN (ADENOVIRUS FIBRE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ADENOVIRUS FIBRE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ADENOVIRUS FIBRE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0139
ポリマ－64,4373
非ポリマー5766
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area9510 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area22340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.350, 95.350, 48.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

HOH

21A-303-

HOH

31A-304-

HOH

41A-305-

HOH

51A-306-

HOH

詳細THE FUNCTIONAL MOLECULE IS A TRIMER. THIS TRIMER IS GENERATED USING THE THREE-FOLD AXIS SYMMETRY.

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ADENOVIRUS FIBRE)


分子量: 21478.893 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAD DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
属: Mastadenovirus / 生物種: Human adenovirus C / 株: SEROTYPE 2 / 遺伝子: LOCUS AD2H2 / プラスミド: PACCL29
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q96590, UniProt: P03275*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 4
詳細: 100 MM SODIUM ACETATE 25 % (V/V) GLYCEROL 1-1.5 M AMMONIUM SULPHATE PH 4.0 WITH ACETIC ACID
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 5.2 / PH range high: 4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.0-1.5 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 Msodium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir
425 %(v/v)glycerol1reservoir
520 mg/mlprotain1drop
61 mMdithiothreitol1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.993
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→10.97 Å / Num. obs: 36820 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 1.51→1.59 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.172 / % possible all: 55.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 386827 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55.3 % / Num. unique obs: 3170 / Rmerge(I) obs: 0.172

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KNB

1knb


解像度: 1.51→10.97 Å / SU B: 0.80142 / SU ML: 0.02897 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.05292 / ESU R Free: 0.05087
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.143 1119 3 %RANDOM
Rwork0.109 ---
obs-35701 91.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→10.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 10 305 1823
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0140.01
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0150.017
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it5.8463
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it6.8925
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it9.2083
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it10.8645
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02640.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1050.07
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1760.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2630.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1120.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.91.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.615
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 3 % / Rfactor obs: 0.109
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.07
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.18 / Rfactor obs: 0.136

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る